ОТКРЫТИЕ БЕЛКА Впервые белок был выделен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари ( ) из пшеничной муки. Это событие принято считать рождением химии белка.

Жизнь – это форма существования белковых тел Белок – это мышцы, соединительные ткани ( сухожилия, связки, хрящи ). Белковые молекулы включены в состав костной ткани. Из особых форм белка сотканы волосы, ногти, зубы, кожный покров. Из белковых молекул образуются отдельные очень важные гормоны, от которых зависит здоровье. Большинство ферментов также включают белковые фрагменты, а от ферментов зависит качество и интенсивность происходящих в организме физиологических и биохимических процессов. Содержание белков в различных тканях человека неодинаково. Так, мышцы содержат до 80% белка, селезенка, кровь, легкие – 72%, кожа – 63%, печень – 57%, мозг – 15%, жировая ткань, костная и ткань зубов – 14–28%.

В состав белков входят : Гемоглобин - С 3032 H 4816 O 872 N 780 S 8 Fe 4 Mr белка яйца = , Mr белка мышц = железо другие элементы фосфор сера азот кислород водород углерод

Аминокислоты Всего аминокислот более видов. Белки строятся только из 20 аминокислот. Белки состоят из аминокислот.

Незаменимые аминокислоты Аминокислоты, которые организмы не синтезирует, называются незаменимыми. Всего их восемь: лизин, метионин, триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин и фенилаланин. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм с пищей

В начале 20 века Э. Фишер в результате гидролиза белковых молекул получил смесь аминокислот и выдвинул полипептидную теорию. H 2 N – CH – CO ОН + Н – N – CH - COOH CH 3 H CH 3 аланин аланин H 2 N – CH – C – N – CH – COOH + Н 2 О | CH 3 О Н CH 3 дипептид

БЕЛКИ - это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, структурным компонентом которых являются α - аминокислоты, связанные пептидными ( амидными ) связями. В состав белков входит 20 различных аминокислот. Кроме понятия « белок », в химии встречается термины « ПЕПТИД » и « ПОЛИПЕПТИД ». Белки подразделяют на протеины ( простые белки ) и протеиды ( сложные белки ).

Структура белков

Третичная структура – реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль ( за счет гидрофобных связей ), у некоторых белков – S–S- связи ( дисульфидные связи ) ( клубок )

Молекулы белков четвертичной структуры состоят из нескольких макромолекул белков третичной структуры, свёрнутых в клубок вместе. Модель четвертичной структуры гемоглобина

Четвертичная структура – соединенные друг с другом макромолекулы белков образуют комплекс. ( Несколько цепей )

Уровни организации белка

Степень сложности ( простые и сложные ) Форма молекул ( глобулярные - шаровидные ; и фибриллярные - нитевидные ) Растворимость в отдельных растворителях ( водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах - альбумины Выполняемая функция

1. Гидролиз белков Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей :

1. Гидролиз – это разрушение первичной структуры белка ( разрыв пептидных связей ) при действии ферментов или при нагревании белка в кислой или щелочной среде. 2. Денатурация – это нарушение вторичной и третичной структуры белка (разрушение водородных связей, солевых, дисульфидных и сложноэфирных мостиков). Факторы, вызывающие денатурацию: нагревание сильное встряхивание электромагнитное излучение воздействие конц. кислот и щелочей, солей тяжелых металлов Обратимость денатурации (ренатурация) определяется глубиной воздействия. Денатурация сопровождается дезориентацией белковой молекулы и приводит к утрате ее биологических функций.

2. Денатурация белков Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания и химических реагентов. а ) высокая или низкая температура б ) механическое воздействие ; в ) облучение ; г ) яды ; д ) действие спирта ; б ) действие солей тяжелых металлов (Pb, Hg и др.)

Денатурация белка В процессе приготовления куриных яиц происходит денатурация яичных белков Денатурация - потеря белками их естественных свойств вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.

3. Цветные реакции на белки Ход работы: Налить в пробирку раствор белка куриного яйца. Добавить 5-6 капель раствора гидроксида натрия, перемешать. Добавить 5-6 капель раствора сульфата меди(ll), перемешать. Появляется фиолетовое окрашивание. Это качественная реакция на пептидные связи. Ксантопротеиновая реакция Ход работы: Налить в пробирку раствор белка куриного яйца. Добавить 5-6 капель конц. азотной кислоты. Добавить водный раствор аммиака, слегка нагреть. Биуретовая реакция Появляется ярко-желтое окрашивание. Это качественная реакция на бензольные кольца.

Функции белков каталитическая (фермент ы транспортная (гемоглобин) двигательная (миозин)

Функции белков питательная энергетическая Регуляторная (гормоны) Структурная (коллаген, фиброин)

Белки - средства защиты организма. В лимфоидных тканях ( вилочковая железа, лимфатические железы, селезёнка ) производятся лимфоциты - клетки, которые способны синтезировать защитные белки - Антитела. Такие антитела носят название иммуноглобулинов. Иммуноглобулины состоят из четырёх белковых цепей. Они имеют участок, распознающий " пришельца " и участок расправляющийся с ним.

Ферменты – биологические катализаторы Белковая природа. Избирательность действия. Чувствительность к условиям окружающей среды. Механизм действия фермента Фермент амилаза, вырабатываемый в слюнных железах, расщепляет крахмал. Фермент пепсин, содержащийся в желудочном соке, дробит на аминокислоты белки. Липаза в тонком кишечнике эмульгирует и гидролизует жиры.

Каталитическая функция Модель фермента Заключается в увеличении скорости различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Транспортная функция Гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород. Заключается в связывании и доставке (транспорте) различных веществ от одного органа к другому.

Защитная функция Антитела обезвреживают вещества, поступающие в организм или появляющиеся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов Белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови, уменьшает кровопотери.

Структурная функция Белки составляют основу клетки: коллаген, фиброин Гидролизованный коллаген: белок соединительной ткани

Питательная функция

Необходимое количество белка Суточная норма потребления белка составляет грамм на килограмм веса для взрослого (около 56 грамм в сутки для среднего мужчины и 45 грамм для женщины) Детям требуется больше белка - до 1.9 грамм на килограмм веса в сутки

Белки - обязательная составная часть всех живых клеток, играют исключительно важную роль в живой природе, являются главным, наиболее ценным и незаменимым компонентом питания. Белки являются основой структурных элементов и тканей, поддерживают обмен веществ и энергии, участвуют в процессах роста и размножения, обеспечивают механизмы движений, развитие иммунных реакций, необходимы для функционирования всех органов и систем организма.

Белки пищи Аминокислоты Ферменты Гидролиз Белки, свойственные организмуСО 2,(NH 2 ) 2 СО,H 2 O Поликонденсация (биосинтез белков) Окислительное расщепление Пластический обмен Энергетический обмен Одна из наиболее известных болезней, связанных с недостатком белков,- это квашиоркор, распространенной в Африке, где основы питания составляют зерновые культуры. При заболевании, особенно у детей, которым требуется много белков, наблюдается апатия, отеки и нарушения роста.

Отдельные белки находят применение в народном хозяйстве, например белки шерсти, шелка, кожи и рогов животных. Выяснение структуры белков, их многообразных функций в организме позволяет понять механизм наследственности, что в свою очередь, имеет большое значение для выведения высокопродуктивных пород животных и сортов растений. Изучение белков важно и для выяснения природы заболеваний, наблюдаемых у человека и животных

Мартин Чалфи – лауреат Нобелевской премии 2008 года по химии. Структура флуоресцентного белка.

За открытие и развитие зеленого флуоресцентного белка. Прикладное значение : позволяет гораздо более эффективно диагностировать раковые опухоли. Четыре года назад Нобелевская премия была вручена группе химиков, которые изучали белок убиквитин. Он « помечает » опасные протеины, способствующие развитию рака шейных позвонков, лейкемии. Это открытие в будущем даст возможность побороть рак.

1. Сколько различных дипептидов можно получить, используя только глицин и фенилаланин ? а ) 1; б ) 2; в )3; г )4. 2. Первичная структура белка формируется за счет связей : а ) Водородных ; б ) Сложноэфирных ; в ) Пептидных ; г ) Ионных. 3. Какие утверждения в отношении строения и свойств белка справедливы : а ) Первичная структура - последовательность α - аминокислотных звеньев в линейной полипептидной цепи ; б ) Продукт реакции поликонденсации β - аминокислот ; в ) При гидролизе образует смесь различных α - аминокислот ; г ) Гемоглобин - белок с четвертичной структурой. 4. Действие каких факторов вызывает необратимую денатурацию белка ? а ) Взаимодействие с растворами солей аммония, калия, натрия ; б ) Взаимодействие с растворами солей свинца, железа, ртути ; в ) Воздействие на белок концентрированными раствором азотной кислоты ; г ) Сильное нагревание. 5. Появление желтой окраски при взаимодействии раствора белка с конц. азотной кислотой указывает на наличие в белке остатков аминокислот, содержащих : а ) Сульфгидрилную группу (-SH); б ) Гидроксильную группу ; в ) Бензольное ядро ; г ) Альдегидную группу. 6. Выпадение черного осадка при взаимодействии раствора белка с ацетатом свинца (ll) в щелочной среде указывает на наличие в белке : а ) Бензольных ядер ; б ) Пептидных связей ; в ) Серосодержащих групп ; г ) Гидроксильнцых групп.

1. Белки - нерегулярные биополимеры, мономерами которых являются левовращающие альфа - аминокислоты 2. Элементарный состав белков : C, Н,N, О, S. 3. Уровни организации белковых молекул : первичная ( пептидные связи ); вторичная ( водородные связи ); третичная ( дисульфидные, солевые, сложноэфирные мостики ). 4. Характерные свойства белков : гидролиз, денатурация, цветные ( качественные ) реакции. 5. Биологические функции белков : структурная регуляторная защитная транспортная двигательная запасающая ферментативная рецепторная.

1. Определить положение белков в системе классификации органических соединений. 2. Мономеры белков : функциональные группы аминокислот классификация по радикалу характерные свойства аминокислот. 3. Биологическая значимость реакции поликонденсации. 4. Уровни организации белковых молекул : первичная структура вторичная структура третичная структура. характер связей на различных уровнях организации. 5. Свойства белков. Гидролиз и его биологическое значение. Денатурация и ее обратимость. Факторы, вызывающие денатурацию. Цветные реакции на белки ( биуретовая, ксантопротеиновая и цистеиновая ). 6. Биологические функции белков: структурная защитная двигательная регуляторная ферментативная запасающая транспортная рецепторная. 7. Превращения белков в организме. Энергетический обмен. Пластический обмен. 8. Выводы.