Органические вещества, входящие в состав клетки Биологические полимеры – белки

В организмах и продуктах их жизнедеятельности обнаружено большое количество углерод содержащих соединений, характерных только для живых клеток и организмов, получивших название органических веществ. Органические вещества клетки В состав клеток входит множество органических молекул, которых нет в неживой природе. К ним относятся, в частности, белки, углеводы, жиры, нуклеиновые кислоты, АТФ.

Углерод Образует прочные ковалентные связи, обобществляя четыре электрона. Способен образовывать стабильные цепи и кольца, служащие скелетами макромолекул. Может образовывать кратные ковалентные связи с другими углеродными атомами, а также с азотом и кислородом. уникальное разнообразие органических молекул обеспечивают особые свойства углерода

Полимеры Макромолекулы - Молекулы являющиеся многозвеньевыми цепями составляющие около 90 % массы обезвоженной клетки, синтезируются из более простых молекул, называемых МОНОМЕРАМИ ПОЛИМЕРЫ РЕГУЛЯРНЫЕ НЕРЕГУЛЯРНЫЕ Природные полимеры построенные из одинаковых мономеров, таких большинство (...- А - А - А - А -...) Полимеры, в которых нет определенной закономерности в последовательности мономеров (...А - Б - В - Б - А - В-...).

Полимеры МАКРОМОЛЕКУЛЫ полисахариды нуклеиновые кислоты белки МОНОМЕР моносахарид МОНОМЕР аминокислота МОНОМЕР нуклеотид

БЕЛКИ протеины (греч. Protos - первый, главный) из органических веществ клетки стоят на первом месте по количеству и значению. (в вирусе табачной мозаики – около молекул) На долю белков приходится около половины сухой массы клетки. БЕЛКАМ присуща огромная молекулярная масса и колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Например, Mr (инсулин) = 5700; Mr (яичный амбулин) = 36000; Mr (гемоглобин) =

самые сложные среди органических соединений. В их состав входят сотни (иногда – сотни тысяч) аминокислотных остатков. Потенциально многообразие белков очень велико – каждому белку соответствует своя особая последовательность аминокислот, контролируемая генетически. БЕЛКИ Углеводы и жиры способны в организме превращаться друг в друга. Белки также могут преобразовываться в жиры и углеводы. Однако жиры и углеводы непосредственно в белки не превращаются В состав белков кроме атомов углерода, водоро-да и кислорода (как в жирах и углеводах), входят атомы азота !, а также металлы Fe, Zn, Cu

БЕЛКИ Есть белки, состоящие из 3-8 аминокислот, а есть белки, состоящие из аминокислотных остатков. Разные белковые молекулы могут отличаться друг от друга: По числу аминокислотных звеньев в молекуле белка. По порядку следования аминокислотных звеньев в цепи. По составу аминокислот в полипептиде. А3 – А17 – А5 – А5 – А13 – А4 –– А5 – … – А2

АМИНОКИСЛОТЫ В организмах свыше 170 различных аминокислот В белках присутствует только 26 из них; Обычными же компонентами белка можно считать лишь 20 аминокислот

АМИНОКИСЛОТЫ Растения синтезируют все необходимые им аминокислоты сами. Животные способны производить лишь половину из них, остальные должны получать с пищей в готовом виде. НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ Аминокислоты, которые не синтезируются в животном организме и должны поступать из окружающей среды.

АМИНОКИСЛОТЫ бесцветные кристаллические вещества, обычно растворимые в воде. Общая формула аминокислот представлена на рисунке. В глицине роль R-группы играет атом водорода, в аланине – –CH3. и т.д.

ОБРАЗОВАНИЕ ПОЛИПЕПТИДА Соединение аминокислот происходит через общие для них группировки: аминогруппа одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой с отщеплением молекулы воды. Между аминокислотами образуется прочная ковалентная связь -NH- CO2-, которая называется пептидной связью.

ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА Каждому белку свойственна своя особая геометрическая форма, структура или конфигурация. Первичная структура инсулина была открыта Ф. Сэнгером в 1944–54 годах; в настоящее время известна первичная структура нескольких сотен белков.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА Последовательность аминокислотных звеньев в полипептидной цепи Образуется за счет пептидной ковалентной связи между звеньями

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА Белковая макромолекула, свернутая в спираль

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА Образуется за счет ковалентных полярных связей между аминокислотными звеньями + множество слабых водородных связей между витками спирали

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА Молекула белка скручена (уложена) в ком неправильной формы - глобулу

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА Ковалентные полярные связи между аминокислотными звеньями + водородные связи между витками спирали + «слипание» гидрофобных группировок аминокислот + дисульфидные мос- тики между радикала- ми некоторых аминокислот

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА Сложный агрегат из многих полипептидных цепей

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА Присутствует весь комплекс перечисленных ранее типов химических реакций.

ДЕНАТУРАЦИЯ Во многих случаях он обратим, но не всегда. Существуют белки, которые после денатурации не способны восстанавливать утраченные структуры, т.е. не могут РЕНАТУРИРОВАТЬ процесс разрушения высших структур белка при воздействии на полипептидную молекулу разных факторов внешней среды (например, температуры).

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ Классификация белков крайне затруднена их многообразием и сложностью молекул

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

ПРОФЕССИИ БЕЛКОВ Структурообразующие функции. (коллаген, гистоны) Транспортные функции. (гемоглобин, преальбумин, ионные каналы) Защитные функции. (иммуноглобулин) Регуляторные функции (соматропин, инсулин) Катализ. (ферменты) Двигательные функции. (актин, миозин) Запасные функции.

ДОМАШНЕЕ ЗАДАНИЕ Изучить § , с. 90–99 1.Вспомните, какую роль в организме человека играют белки: инсулин, пепсин, гемоглобин, фибриноген, миозин. С какой функцией белков она связана? 2. Как вы считаете, почему «жизнь есть способ существования белковых тел...»? 3. Подумать над выражением: «Все ферменты – белки, но не все белки – ферменты».