ГОУ СПО «Чайковский медицинский колледж» Методическая разработка мультимедийной презентации теоретического занятия по теме: Органические вещества клетки. Строение и функции белков. Предмет общая биология. Автор: преподаватель биологии Лаврушина Любовь Леонидовна. Чайковский 2011 г.

Белки – это высокомолекулярные органические соединения, состоящие из α – аминокислот, соединенных пептидными связями. Общая формула аминокислот: (H2N)m R (COOH)n, где m и n – чаще всего равны 1 или 2

В состав белков входят 20 аминокислот. ЗАМЕНИМЫЕ НЕЗАМЕНИМЫЕ 12 8 Синтезируются в организме

Аминокислоты: Ала Арг Асн Асп Вал Гис Гли Глн Глу Иле Лей Лиз Мет Про Сер Тир Тре Три Фен Цис

Виды белка. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи - все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок интерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

Содержание белков в организме. Чем сложнее организм, тем больше белков он содержит. В организме бактерии примерно 3-4 тыс. разных белков, а у млекопитающих - уже около 50 тысяч.

Как показало изучение свойств белков в растворах, макромолекулы белков имеют форму компактных шаров (глобул) или вытянутых структур фибрилл. Исследования показали, что в укладке пептидной цепи нет ничего случайного или хаотичного. Она свертывается упорядоченно, для каждого белка определенным образом. Полярные боковые группы аминокислот стремятся расположиться на поверхности глобулы, где могут взаимодействовать с водой, а неполярные группы располагаются внутри. Для того, чтобы разобраться в замысловатой укладке (архитектонике) белковой макромолекулы, следует рассмотреть в ней несколько уровней организации.

Первичная структура белка: Она определяется генотипом, т.е. генами организма. В первичной структуре все связи между аминокислотными остатками являются ковалентными и, следовательно, прочными.

Соединение двух аминокислот в одну молекулу называется дипептидом, трех аминокислот трипептидом и т. д., соединение, состоящее из 20 и более аминокислотных остатков, полипептидом.

Вторичная структура: Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину. Путем образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокислот молекула принимает вид спирали (ά-структура) или складчатого слоя «гармошки» (β-структура). Белок данной конформации не обладает биологической активностью.

Любопытно, что эта сложная красивая структура сперва была предсказана известным биохимиком Л.Полингом теоретически и лишь потом обнаружена экспериментально.

Третичная структура: Представляет собой сложную трехмерную пространственную упаковку α-спиралей и β- слоев. Эта трехмерная структура устанавливается за счет взаимодействия радикалов аминокислот, между которыми могут возникнуть связи несколько типов:

ионные, возникающие за счет электростатического взаимодействия между отрицательно и положительно заряженными боковыми группами; гидрофобные («не любящие воду»), устанавливающиеся за счет стремления, неполярных радикалов объединяться друг с другом, а не смешиваться с окружающей их водной средой; дисульфидные, которые образуются между атомами серы SH-групп двух остатков аминокислоты цистеина. Эти SS связи по своей природе являются ковалентными; водородные, которые также возникают за счет взаимодействия между атомами радикалов.

Четвертичная структура:

Четвертичная структура представлена ассоциантом, состоящим из нескольких полипептидных цепей. Например, сложная молекула гемоглобина состоит из двух α- субъединиц (141 аминокислотный остаток) и двух β-субъединиц (146 аминокислотных остатков). Четвертичная структура стабилизируется теми же связями, что и третичная.

Сложность строения белковых молекул и чрезвычайное разнообразие их функций крайне затрудняет создание единой четкой классификации белков на какой-либо одной основе. Поэтому рассмотрим несколько классификаций белков.

Классификация белков: по составу: простые белки (протеины), сложные белки (протеиды) по структуре: фибриллярные (коллаген, миозин, кератин), глобулярные (ферменты, антитела, гормон инсулин), промежуточные (фибриноген) по функциям:

Пластическая функция Белки составляют основу строения клетки: коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки. Строительный материал клетки.

Транспортная функция Перенос веществ как внутри клетки, так и в организме в целом. При участии белков происходит связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

Защитная функция Иммунная защита организма. Свертывание крови. Предотвращают развитие вирусов…

Энергетическая функция При расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 к Дж энергии. Питательная функция Белок молока казеин, альбумин яиц птиц и рептилий, Клейковина семян пшеницы, зеин семян кукурузы.

Сократительная функция Выполняют все виды движений, к которым способны клетки и организмы. Сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов. Сокращение мышц (сгибание, разгибание конечностей). Движение ресничек и жгутиков.

Каталитическая функция Белки ускоряют протекание химических реакций в организме. Ферменты по своей природе белки. Ферменты катализируют (ускоряют) реакции: расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм); репликации и репарации ДНК и синтезе РНК; например фермент пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

Регуляторная функция Инсулин – регулирует поступление глюкозы в клетки; гормон роста…

Но всегда структура и свойства белка соответствуют выполняемой им функции. Поскольку вторичная, третичная и четвертичная структуры белка создаются, в общем, более слабыми связями, чем первичная, то они оказываются менее стабильными. Процесс разрушения природной конформации белка, сопровождающийся потерей активности, называется денатурацией. Разрыв части слабых связей, изменения конформации и свойств происходят и под действием физиологических факторов (например, под действием гормонов).

Эти изменения структуры обычно легко обратимы. Обратный денатурации процесс называется ренатурацией. Это свойство белков широко используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления некоторых медицинских препаратов, например антибиотиков, вакцин, сывороток, ферментов; для получения пищевых концентратов, сохраняющих длительное время в высушенном виде свои питательные свойства.

Денатурация и ренатурация белка:

Что Вы наблюдаете на данном рисунке? денатурация - разрушение структурной организации белков.

Вывод: Таким образом, белки имеют сложное строение, разнообразные формы и состав. Это делает их свойства многообразными. А это, в свою очередь, позволяет белкам выполнять многочисленные биологические функции.

Интернет-ресурсы электронных учебников: html - Эрудиция. Электронная российская библиотека. html Литература: «Общая биология» для классов под редакцией академика Д.К. Беляева и профессора Г. М. Дымшица. Биология поурочные планы по учебнику В.Б. Захарова, С.Г. Мамонтова, Н.И. Сонина 10 класс. Биология в таблицах классы: Справочное пособие/ Авт.-сост. Т.А.Козлова, В.С.Кучменко. – 4-е изд.- М.: Дрофа, 2002.