Определение белков Немного истории Элементарный состав белков. Аминокислотный состав белков Структуры белка Классификация белков Функции белков в организме Свойства Ферменты Определение белков Немного истории Элементарный состав белков. Аминокислотный состав белков Структуры белка Классификация белков Функции белков в организме Свойства Ферменты

Белки или протеины (протас – главный или первый) – высокомолекулярные органические соединения характеризующиеся строго определенным элементарным составом и распадающиеся при гидролизе на α -аминокислоты. Белки или протеины (протас – главный или первый) – высокомолекулярные органические соединения характеризующиеся строго определенным элементарным составом и распадающиеся при гидролизе на α -аминокислоты.

Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёных Голландский химик Геррит Мульдер провёл анализ состава белков и выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу. Термин «протеин» для обозначения подобных молекул был предложен в 1838 году сотрудником Мульдера Якобом Берцелиусом. В 1836 Мулдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов он сформулировал понятие о минимальной структурной единице состава белка, C 16 H 24 N 4 0 5, которая была названа протеин (Pr), а теория - теорией протеина. По мере накопления новых данных о белках теория неоднократно подвергалась критике, но до конца 1850-х оставалась общепризнанной.

Первым установил строение белков в 1902 г. выдающийся биохимик Эмиль Герман Фишер ( ). В начале 60-х гг. пептидная теория Фишера была доказана синтезом полипептида состоящего из 18 аминокислот. Первым белком, первичную структуру которого удалось расшифровать, был инсулин. Они количественно преобладают над всеми другими органическими соединениями в живой клетке, на их долю приходится до 50% общей массы органических веществ животной клетки.

Углерод – 50 – 55% Водород – 6,5 – 7,3% Азот – 15 – 18% Кислород – 21 – 24% Сера – до 2,4% И золы до 0,5 % (Р, Fе, Мg, Мn). Углерод – 50 – 55% Водород – 6,5 – 7,3% Азот – 15 – 18% Кислород – 21 – 24% Сера – до 2,4% И золы до 0,5 % (Р, Fе, Мg, Мn).

В состав белков входят 18 α-L-аминокислоты и два амида (протеиногенныее) В состав белков входят 18 α-L-аминокислоты и два амида (протеиногенныее)

1. Алифатические нейтральные аминокислоты – глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин ; 2. Алифатические гидрокси аминокислоты - серин, треонин ; 3. Серосодержащие аминокислоты – цистеин, метионин ; 4. Кислые аминокислоты и их амиды – аспарагиновая кислота и ее амид аспарагин, глутаминовая кислота и ее амид глутамин; 5. Основные аминокислоты – лизин, аргинин, гистидин ; 6. Ароматические и гетероароматические аминокислоты – фенилаланин, тирозин, триптофан ; 7. Циклические аминокислоты – пролин. 1. Алифатические нейтральные аминокислоты – глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин ; 2. Алифатические гидрокси аминокислоты - серин, треонин ; 3. Серосодержащие аминокислоты – цистеин, метионин ; 4. Кислые аминокислоты и их амиды – аспарагиновая кислота и ее амид аспарагин, глутаминовая кислота и ее амид глутамин; 5. Основные аминокислоты – лизин, аргинин, гистидин ; 6. Ароматические и гетероароматические аминокислоты – фенилаланин, тирозин, триптофан ; 7. Циклические аминокислоты – пролин.

ГЛИЦИН ГЛИ АЛАНИН АЛА ВАЛИН ВАЛ ЛЕЙЦИН ЛЕЙ ИЗОЛЕЙЦИН ИЛЕ

СЕРИНСЕР ТРЕОНИНТРЕ

ЦИСТЕИНЦИС МЕТИОНИНМЕТ

Аспарагиновая кислота АСП АСПАРАГИНАСН Глутаминовая кислота ГЛУ ГЛУТАМИНГЛН

ЛИЗИНЛИЗ АРГИНИНАРГ ГИСТИДИН

Растительные организмы синтезируют все 20 аминокислот, человек и животные не могут самостоятельно синтезировать 10 аминокислот (жирным шрифтом). Такие аминокислоты называются незаменимыми, и они обязательно должны входит в рацион животных и людей. В зависимости от аминокислотного состава белки делятся на полноценные и неполноценные белки Незаменимые аминокислоты необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или ином организме, в частности, в организме человека. Поэтому их поступление в организм с пищей необходимо.

Первичная структура – линейная последовательность в расположении аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях составляющих молекулу белка. Пептидная связь открыта в 1888 г. профессором А.Я.Данилевским. Первичная структура – линейная последовательность в расположении аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях составляющих молекулу белка. Пептидная связь открыта в 1888 г. профессором А.Я.Данилевским.

Вторичная структура - закручивание полипептидной линейной цепи в спираль – спиралевидная структура. (за счет множества водородных связей) может быть α и β- спираль

α-спирали плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 4 аминокислотных остатка, спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L), хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. β-листы (складчатые слои) несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β- листов важны небольшие размеры R-групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин. α-спирали плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 4 аминокислотных остатка, спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L), хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. β-листы (складчатые слои) несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β- листов важны небольшие размеры R-групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.

Третичная структура - упаковка вторичной спирали в глобулу – глобулярная структура зависит от первичной структуры, за счет: 1)Дисульфидные мостики (-S – S -); 2)Солевые мостики за счет связей между СООН и NН 2 ; 3)гидрофобные связи при взаимодействии радикалов. При этом могут образовываться глобулярные и фибриллярные белки. Третичная структура - упаковка вторичной спирали в глобулу – глобулярная структура зависит от первичной структуры, за счет: 1)Дисульфидные мостики (-S – S -); 2)Солевые мостики за счет связей между СООН и NН 2 ; 3)гидрофобные связи при взаимодействии радикалов. При этом могут образовываться глобулярные и фибриллярные белки.

Четвертичная структура - встречается редко. Комплекс, объединяющий несколько третичных структур органической природы и неорганическое вещество.

Классификация белков по хим. составу Простые (протеины) Белки, состоящие только из аминокислот Альбумины, глобулины, фибрин, трипсин, гистоны Сложные (протеиды) Содержат белковую часть и небелковую (ионы металлов, липиды, углеводы и.т.п.) Липопротеиды, гликопротеиды, фосфопротеиды, (гемоглобин)

1. Химические свойства белков Горят со специфическим запахом жженого пера. Растворение в воде. Белки делятся на растворимые и нерастворимые в воде. С водой белки образуют коллоидные системы, они могут сильно набухать и образовывать студни. Денатурация – утрата белковой молекулой структурной организации, под влиянием некоторых факторов. 1. Химические свойства белков Горят со специфическим запахом жженого пера. Растворение в воде. Белки делятся на растворимые и нерастворимые в воде. С водой белки образуют коллоидные системы, они могут сильно набухать и образовывать студни. Денатурация – утрата белковой молекулой структурной организации, под влиянием некоторых факторов.

Денатурация Обратимая денатурация – частичное разрушение пространственной структуры белка (Возможен обратный процесс - ренатурация ). Обратимая денатурация происходит в результате высаливания (выделение белка из раствора добавлением соли) или коагуляции (нарушение структуры гидратных оболочек макромолекул белка, приводящее к выпадению гелеобразного осадка). Необратимая денатурация – полное разрушение пространственной структуры белка, приводящее к потере биологической активности (ренатурация невозможна

Необратимая денатурация белка куриного яйца под воздействием высокой температуры

Денатурация происходит под действием: обезвоживания, резкого изменения рН среды (кислоты, щелочи), спиртов, солей тяжелых металлов, температуры, радиации, давления. Гидролиз – распад белка на аминокислоты. Гидролиз бывает: щелочным, кислотным, ферментативным Н 2 О Н 2 О Н 2 О Белок полипептиды олигопептиды дипептиды Н 2 О аминокислоты Подвергаются гниению (под действием гнилостных бактерий), при этом образуется СН 4, Н 2 S, Н 3 N, Н 2 О и другие низкомолекулярные продукты Денатурация происходит под действием: обезвоживания, резкого изменения рН среды (кислоты, щелочи), спиртов, солей тяжелых металлов, температуры, радиации, давления. Гидролиз – распад белка на аминокислоты. Гидролиз бывает: щелочным, кислотным, ферментативным Н 2 О Н 2 О Н 2 О Белок полипептиды олигопептиды дипептиды Н 2 О аминокислоты Подвергаются гниению (под действием гнилостных бактерий), при этом образуется СН 4, Н 2 S, Н 3 N, Н 2 О и другие низкомолекулярные продукты

Цветные реакции на белок

ФЕРМЕНТЫ (энзимы) (от греческого «эн зума» - в дрожжах, или от латинского «ферментам» - закваска) – крупные глобулярные белки, действующие как катализаторы (молекулярная масса различных ферментов варьирует от до и более). По пространственной организации ферменты состоят из нескольких доменов и обычно обладают четвертичной структурой, т.е. состоят из нескольких цепей. Кроме того, ферменты могут иметь в своем составе и небелковые компоненты. Белковая часть носит название апофермент, а небелковая – кофактор (если это простое неорганическое вещество, например Zn 2+, Mg 2+ ) или кофермент (коэнзим) (если речь идет об органическом соединении). Апофермент и кофермент – образуют единый каталитический комплекс – голофермент. Компоненты голофермента по отдельности каталитически неактивны. ФЕРМЕНТЫ (энзимы) (от греческого «эн зума» - в дрожжах, или от латинского «ферментам» - закваска) – крупные глобулярные белки, действующие как катализаторы (молекулярная масса различных ферментов варьирует от до и более). По пространственной организации ферменты состоят из нескольких доменов и обычно обладают четвертичной структурой, т.е. состоят из нескольких цепей. Кроме того, ферменты могут иметь в своем составе и небелковые компоненты. Белковая часть носит название апофермент, а небелковая – кофактор (если это простое неорганическое вещество, например Zn 2+, Mg 2+ ) или кофермент (коэнзим) (если речь идет об органическом соединении). Апофермент и кофермент – образуют единый каталитический комплекс – голофермент. Компоненты голофермента по отдельности каталитически неактивны.

Молекула фермента имеет активный центр. Активный центр состоит из двух участков – сорбционного (контактная площадка) и каталитического. Первый отвечает за связывание фермента с молекулой субстрата, а второй собственно за реакцию. Иногда фермент имеет один или несколько регуляторных (аллостерический) центров. В общем, виде реакция с участием фермента протекает в три стадии: 1) распознавание фермента Е субстратом S; 2) связывание фермента и субстрата с образованием активированного фермент – субстратного комплекса Е S по принципу «ключ-замок»; 3) отделение продукта Р от фермента Е Это позволяет написать следующее выражение: Е + S ЕS Е + Р Молекула фермента имеет активный центр. Активный центр состоит из двух участков – сорбционного (контактная площадка) и каталитического. Первый отвечает за связывание фермента с молекулой субстрата, а второй собственно за реакцию. Иногда фермент имеет один или несколько регуляторных (аллостерический) центров. В общем, виде реакция с участием фермента протекает в три стадии: 1) распознавание фермента Е субстратом S; 2) связывание фермента и субстрата с образованием активированного фермент – субстратного комплекса Е S по принципу «ключ-замок»; 3) отделение продукта Р от фермента Е Это позволяет написать следующее выражение: Е + S ЕS Е + Р

Рабочее название ферментов состоит из названия субстрата, на который он действует, указания на тип катализируемой реакции + окончание «аза». Особенности ферментов как биологических катализаторов: все ферменты белковой природы; специфичность, фермент ускоряет определенную реакцию (исключение пищеварительные ферменты они ускоряют групповые реакции) температурный интервал среды С определенная рН среды каждый фермент осуществляет от тысячи до сотни тысяч реакций в минуту (эффективность) например на образование того количества вещества, которое синтезируется в результате ферментативной реакции в течении 1 минуты в живом организме в отсутствии его потребовалось бы 300 лет. Рабочее название ферментов состоит из названия субстрата, на который он действует, указания на тип катализируемой реакции + окончание «аза». Особенности ферментов как биологических катализаторов: все ферменты белковой природы; специфичность, фермент ускоряет определенную реакцию (исключение пищеварительные ферменты они ускоряют групповые реакции) температурный интервал среды С определенная рН среды каждый фермент осуществляет от тысячи до сотни тысяч реакций в минуту (эффективность) например на образование того количества вещества, которое синтезируется в результате ферментативной реакции в течении 1 минуты в живом организме в отсутствии его потребовалось бы 300 лет.

Функция Характеристика функции. 1 Строительная (структурная) Участие в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а так же внеклеточных структур (кератин, коллаген, эластин) 2 Транспортная Присоединение химических веществ – (например кислорода) или биологически активных веществ (гормонов) и перенос их к различным тканям и органам (гемоглобин, альбумин, мембранная АТФ - аза) 3 Двигательная (сократительная)Обеспечивает все виды движения, которые свойственны клеткам и организмам (актин, миозин) 4 Энергетическая Источник энергии для клетки. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 к Дж. Однако в качестве источника энергии белки используются тогда, когда другие израсходованы. 5 Защитная Образование в лейкоцитах особых белков-антител в ответ на поступление в организм чужеродного белка или микроорганизмов. 6 Регуляторная Многие белки выполняют функцию гормонов – веществ особым образом влияющих на активность ферментов – усиливающих или подавляющих ее (гистоны, инсулин, глюкагон, адренокортикотропный гормон) 7 Рецепторная Некоторые белки встроенные в клеточную мембрану, способны изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку (родопсин, фитохром) 8 Каталитическая Белки – ферменты ускоряют химические реакции, протекающие в клетках, в десятки, сотни раз. 9 Токсины Многие белки яды, например змеиный яд, белки вирусов и бактерий.

Модель тубулина. Из этого белка построены микротрубочки. Они поддерживают форму клеток, перемещают цитоплазму и органеллы, растаскивают хромосомы при делении направляют потоки веществ

Модель альбумина из плазмы крови. В крови альбумин переносит жирные кислоты, пигменты и другие вещества

Коллаген белок соединительной ткани. Рисунок и фотография волокна соединительной ткани

Канал, переносящий через мембрану ионы калия у одной из бактерий (модель резиновая лента)

Иммуноглобулины G и М в стенках почечных капилляров

Клетки, в которых красным помечен Е-кадгерин, зелёным кератин, а голубым ядра клеток

Актин и тубулин в нейронах

Структура пируватдегирогеназного ферментативного комплекса

Об авторе Веснина Ольга Владимировна Дата рождения – 4 января 1966 года Окончила Томский государственный педагогический институт имени Ленинского комсомола, биолого-химический факультет по специальности химия и биология, квалификация учитель средней школы в 1990 г. Работаю учителем химии биологии в МОУ Коломиногривская средняя общеобразовательная школа с 19 августа 1989 г Трудовой стаж 19 лет. Преподаю химию 8 – 11 класс, информатику 5– 11 классы В 2002 г окончила курс «Сетевые технологии и глобальная компьютерная сеть» на базе Томского регионального центра Федерации Интернет Образования. Веснина Ольга Владимировна Дата рождения – 4 января 1966 года Окончила Томский государственный педагогический институт имени Ленинского комсомола, биолого-химический факультет по специальности химия и биология, квалификация учитель средней школы в 1990 г. Работаю учителем химии биологии в МОУ Коломиногривская средняя общеобразовательная школа с 19 августа 1989 г Трудовой стаж 19 лет. Преподаю химию 8 – 11 класс, информатику 5– 11 классы В 2002 г окончила курс «Сетевые технологии и глобальная компьютерная сеть» на базе Томского регионального центра Федерации Интернет Образования.