Образовательный портал «Мой университет» - www.moi-universitet.ru Факультет «Реформа образования» - www.edu-reforma.ruwww.moi-universitet.ruwww.edu-reforma.ru.

Презентация:



Advertisements
Похожие презентации
Белки Белки – высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), состоящие из остатков аминокислот, которые соединены пептидной связью. Белки Протеины.
Advertisements

Строение и функции белков «Жизнь есть способ существования белковых тел…» (Ф.Энгельс)
Понятие о белках и их классификация Понятие о белках и их классификация Белки, или протеины. В переводе с греческого «протос» - первый, главный. Находятся.
Работу выполнил выпускник 11 «А» класса Ежелый Игорь.
Воронин Сергей Борисович. Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей.
Белки Презентация ученицы 11- П класса Михеевой Анастасии.
Примерный химический состав белка С 50 – 55% О 19 – 24% Н 6,5 – 7,3% N 15 – 19% S 0,2 -2,4%
Белки (полипептиды) биополимеры, построенные из остатков -аминокислот, соединенных пептидными связями. Пептидной связью называют амидную связь –CO–NH–,
Строение белков 9 класс. Аминокислоты, их строение и свойства В клетках и тканях встречается свыше 170 различных аминокислот. В составе белков обнаруживаются.
Часть II Полипептиды.Структура, классификация и биологическое значение ГОУ средняя школа 167 Санкт-Петербург 2006.
Повторительно – обобщающий урок на тему : «Белки» Задача выполнена, если химическая сторона мира вошла в круг наших понятий.
Выполнил: Бороздин Михаил 10 б содержание Классификация белков Среди белков различают протеины, состоящие только из белков, и протеиды – содержащие.
Главная молекула жизни Презентация к интегрированному уроку по биологии и химии в 10 классе Выполнили: учитель биологии высшей категории Е.М. Шарова; учитель.
Белки
Белки Жизнь – это способ существования белковых тел. Ф.Энгельс.
Белки: состав и строение. Автор: учитель биологии МОУ «Лицей 37» г. Саратова Киселева О.Н.
Государственное автономное образовательное учреждение среднего профессионального образования «Зеленодольское медицинское училище»/техникум/ Презентация.
Белки (полипептиды) биополимеры, построенные из остатков -аминокислот, соединенных пептидными связями. Пептидной связью называют амидную связь –CO–NH–,
Строение белков 10 класс 900igr.net. Проверка домашнего задания. Терминологическая работа Гидрофобы Макроэлементы Гидрофилы Буферность ПолисахаридыЛипопротеиды.
Белки - сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из остатков α-аминокислот. Аминокислоты в белках связаны пептидными связями. Около.
Транксрипт:

Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

1. Организационный момент. Проверка домашнего задания. Контрольные вопросы (слайд) 2. Понятие о белках. 3. Структура белков. 4. Химические свойства белков. Качественные реакции на белки. 5. Белки как компонент пищи. 6. Закрепление материала: 1) выполнение тестового задания на персональном компьютере; 2) создание собственного теста в Ms. Excel. 7. Домашнее задание. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Какие соединения называются аминокислотами? Какие ФГ входят в состав аминокислот? Как строятся названия аминокислот? Какие аминокислоты называются незаменимыми? Приведите примеры. Какие соединения называются амфотерными? Обладают ли амфотерными свойствами аминокислоты? Ответ обоснуйте Какие химические свойства характерны для аминокислот? Какие реакции называются реакциями поликонденсации? Характерны ли реакции поликонденсации для аминокислот? Какие соединения называют пептидами? Какая группа атомов называется пептидной? Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Белками, или белковыми веществами называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн. и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Белки, или протеины. В переводе с греческого «протас» - первый, главный. Находятся в протоплазме и ядре всех растительных и животных клеток, являются главными носителями жизни.являются главными носителями жизни. Альбумин (в курином яйце) Гемоглобин (в крови человека) Казеин (в коровьем молоке) Миоглобин и миозин (в мышцах) «Жизнь есть способ существования белковых тел» (Ф.Энгельс) Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

У каждого вида организмов имеются тысячи различных белков, а число самих видов, вероятно, составляет около 10 миллионов. Дипептид – 2 изомера Трипептид (из трех аминокислот – А, В и С) – 3!=1·2·3=6 изомеров (ABC, АСВ, ВАС, ВСА, CAB и СВА) Тетрапептид - 4! = 4·3·2·1=24 различные последовательности Полипептида из 20 различных аминокислот – 20!2·1018 изомеров (Mr 2600). Белок с Mr 34000, состоящий из 12 аминокислот в равных соотношениях, имеет возможных последовательностей. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Белки – это высокомолекулярные соединения, молекулы которых представлены двадцатью альфа – аминокислотами, соединёнными пептидными связями – СО - NН - Мономерами белков являются аминокислоты. Химическое строение белков весьма просто: они состоят из длинных цепей остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. (-СO-NH) Углерод в пептидной связи соединяется с азотом. Пептидная связь между аминокислотами образуется следующим образом: от карбоксильной группы отсоединяется группа OH, а от аминогруппы соседней аминогруппы отсоединяется атом водорода. H 2 N-C-COOH+ H 2 NC-COOH= H 2 NC-CO-NO-NH-C-COOH+H 2 O При этом образуется молекула воды. Белки отличаются друг от друга: 1) Последовательностью 20 аминокислот в длинных цепях, поэтому не удивительно, что каждый вид растений или животных обладает своими собственными белками, специфичными для данного вида. 2)Составом аминокислот 3) Количеством аминокислот В настоящее время известно огромное число белков с самыми разнообразными свойствами. Неоднократно делались попытки создать классификацию белков. В основе одной из классификаций лежит растворимость белков в различных растворителях. Белки, растворимые при 50% насыщения сульфата аммония, были названы альбуминами; белки же, которые в этом растворе выпадают в осадок были названы глобулинами. Кислотные свойства аминокислот определятся карбоксильной группой (-СООН), щелочные – аминогруппой (-NH 2 ). Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую часть, включающую обе эти группы (-CHNH 2 – COOH), и отличается от любой другой особой химической группировкой R – группой, или радикалом. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Белки представляют собой нерегулярные полимеры, построенные из остатков - аминокислот, общую формулу которых в водном растворе при значениях pH близких к нейтральным можно записать как NH3+CHRCOO –. Остатки аминокислот в белках соединены между собой амидной связью между -амино- и - карбоксильными группами. Пептидная связь между двумя -аминокислотными остатками обычно называется пептидной связью, а полимеры, построенные из остатков -аминокислот, соединенных пептидными связями, называют полипептидами. Белок как биологически значимая структура может представлять собой как один полипептид, так и несколько полипептидов, образующих в результате нековалентных взаимодействий единый комплекс. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Токсины Запасные Защитные Транспортные Структурные Ферменты Регуляторные Сократительные Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Внутрь клетки должны поступать многочисленные вещества, обеспечивающие ее строительным материалом и энергией. В то же время все биологические мембраны построены по единому принципу – двойной слой липидов, в который погружены различные белки, причем гидрофильные участки макромолекул сосредоточены на поверхности мембран, а гидрофобные хвосты – в толще мембраны. Такая структура непроницаема для таких важных компонентов, как сахара, аминокислоты, ионы щелочных металлов. Их проникновение внутрь клетки осуществляется с помощью специальных транспортных белков, вмонтированных в мембрану клеток. Например, у бактерий имеется специальный белок, обеспечивающий перенос через наружную мембрану молочного сахара – лактозы. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Иммунная система обладает способностью отвечать на появление чужеродных частиц выработкой огромного числа лимфоцитов, способных специфически повреждать именно эти частицы, которыми могут быть чужеродные клетки, например патогенные бактерии, раковые клетки, надмолекулярные частицы, такие как вирусы, макромолекулы, включая чужеродные белки. Одна из групп лимфоцитов – В-лимфоциты, вырабатывает особые белки, выделяемые в кровеносную систему, которые узнают чужеродные частицы, образуя при этом высокоспецифичный комплекс на этой стадии уничтожения. Эти белки называются иммуноглобулины. Чужеродные вещества, вызывающие иммунный ответ называют антигенами, а соответствующие к ним иммуноглобулины – антителами. Если в роли антигена выступает большая молекула, например, молекула белка, то антитело опознает не всю молекулу, а ее определенный участок, называемый антигенной детерминантой. Тот факт, что иммуноглобулины взаимодействуют со сравнительно небольшой частью полимерного антигена, позволяет вырабатывать антитела, специфично узнающие некоторые небольшие молекулы, не встречающиеся в живой природе. Классический пример – динитрофенильный остаток. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Наряду с белками, выполняющими тонкие высокоспециализированные функции, существуют белки, имеющие в основном структурное значение. Они обеспечивают механическую прочность и другие механические свойства отдельных тканей живых организмов. В первую очередь это коллаген - основной белковый компонент внеклеточного матрикса соединительной ткани. У млекопитающих коллаген составляет до 25% общей массы белков. Коллаген синтезируется в фибробластах - основных клетках соединительной ткани. Первоначально он образуется в виде проколлагена - предшественника, который проходит в фибробластах определенную химическую обработку, состоящую в окислении остатков пролина до гидроксипролина и некоторых остатков лизина до - гидроксилизина. Коллаген формируется в виде трех скрученных в спираль полипептидных цепей, которые уже вне фибробластов объединяются в коллагеновые фибриллы диаметром несколько сотен нанометров, а последние - уже в видимые под микроскопом коллагеновые нити. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Ряд живых организмов в качестве защиты от потенциальных врагов вырабатывают сильно ядовитые вещества - токсины. Многие из них являются белками, однако, встречаются среди них и сложные низкомолекулярные органические молекулы. В качестве примера такого вещества можно привести ядовитое начало бледной поганки - -аманитин Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Многочисленные биохимические реакции в живых организмах протекают в мягких условиях при температурах, близких к 40 С, и значениях рН близких к нейтральным. В этих условиях скорости протекания большинства реакций ничтожно малы, поэтому для их приемлемого осуществления необходимы специальные биологические катализаторы – ферменты. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для развития плода; белки яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков несомненно используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма. При полном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 к Дж энергии. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Целый класс моторных белков, участвует как в макро- движениях организма, например, сокращении мышц (миозин), так и в активном и направленном внутриклеточном транспорте (кинезин, динеин). Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Многие процессы в организме регулируются небольшими белковыми молекулами, полипептидными гормонами и цитокинами. Примеры этих белков, соответственно, инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови и фактор некроза опухолей, который передаёт сигналы воспаления. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Целый класс моторных белков, участвует как в макро-движениях организма, например, сокращении мышц (миозин), так и в активном и направленном внутриклеточном транспорте (кинезин, динеин). Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Представляет собой линейную цепь аминокислот, расположенных в определенной последовательности и соединенных между собой пептидными связями. Пептидная связь образуется за счет-карбоксильной группы одной аминокислоты и -аминной группы другой Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

К настоящему времени установлены последовательности аминокислот для нескольких тысяч различных белков. Запись структуры белков в виде развернутых структурных формул громоздка и не наглядна. Поэтому используется сокращенная форма записи – трехбуквенная или однобуквенная (молекула вазопрессина): Cys – Tyr – Phe – Gln – Asn – Cys – Pro – Arg – Gly – NH2 CYFQNCPRG – NH2 S При записи аминокислотной последовательности в полипептидных или олигопептидных цепях с помощью сокращенной символики предполагается, если это особо не оговорено, что -аминогруппа находится слева, а - карбоксильная группа – справа. Соответствующие участки полипептидной цепи называют N-концом (аминным концом) и С-концом (карбоксильным концом), а аминокислотные остатки – соответственно N-концевым и С-концевым остатками. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Фрагменты пространственной структуры биополимер, имеющие периодическое строение полимерного остова, рассматривают как элементы вторичной структуры. Если на протяжении некоторого участка цепи однотипные углы, о которых говорилось на стр.15, приблизительно одинаковы, то структура полипептидной цепи приобретает периодический характер. Существует два класса таких структур – спиральные и растянутые (плоские или складчатые). Спиральной считается структура, у которой все однотипные атомы лежат на одной винтовой линии. При этом спираль считается правой, если при наблюдении вдоль оси спирали она удаляется от наблюдателя по часовой стрелке, и левой – если удаляется против часовой стрелки. Полипептидная цепь имеет спиральную конформацию, если все атомы C находятся на одной винтовой линии, все карбонильные атомы Ck - на другой, все атомы N – на третьей, причем шаг спирали для всех трех групп атомов должен быть одинаков. Одинаковым должно быть и число атомов, приходящихся на один виток спирали, независимо от того, идет ли речь об атомах Ck, C или N. Расстояние же до общей винтовой линии для каждого из этих трех типов атомов свое. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Главными элементами вторичной структуры белков являются -спирали и -складки. Спиральные структуры белка. Для полипептидных цепей известно несколько различных типов спиралей. Среди них наиболее распространена правая -спираль. Идеальная -спираль имеет шаг 0,54 нм и число однотипных атомов на один виток спирали 3,6, что означает полную периодичность на пяти витках спирали через каждые 18 аминокислотных остатков. Значения торсионных углов для идеальной - спирали = – 57 = – 47, а расстояния от атомов, образующих полипептидную цепь, до оси спирали составляет для N 0,15 нм, для C 0,23 нм, для C k 0,17 нм. Любая конформация существует при условии, что имеются факторы, стабилизирующие ее. В случае -спирали такими факторами являются водородные связи, образуемые каждым карбонильным атомом (i+4)-го фрагмента. Важным фактором стабилизации -спирали также является параллельная ориентация дипольных моментов пептидных связей. Складчатые структуры белка. Одним из распространенных примеров складчатой периодической структуры белка являются т.н. -складки, состоящие из двух фрагментов, каждый из которых представлен полипептидом. -складки также стабилизируются водородными связями между атомом водорода аминной группы одного фрагмента и атомом кислорода карбоксильной группы другого фрагмента. При этом фрагменты могут иметь как параллельную, так и антипараллельную ориентацию относительно друг друга. Структура, образующаяся в результате таких взаимодействий, представляет собой гофрированную структуру. Это сказывается на значениях торсионных углов и. Если в плоской, полностью растянутой структуре они должны были бы составить 180, то в реальных -слоях они имеют значения = – 119 и = Для того чтобы два участка полипептидной цепи располагались в ориентации, благоприятствующей образованию -складок, между ними должен существовать участок, имеющий структуру, резко отличающийся от периодической. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Полипептидная цепь скрученная в спираль, удерживающуюся посредством образования водородных связей между остатками карбоксильной и аминной групп разных аминокислот Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Спираль, в свою очередь, свернута в форме глобулы и шара. Эта структура стабилизируется водородными, ионными, ковалентными, дисульфидными связями и гидрофобными взаимодействиями. Каждому белку свойственна в определенной среде своя особая пространственная структура. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

СХЕМАТИЧЕСКОЕ ИЗОБРАЖЕНИЕ СТРУКТУРЫ ИММУНОГЛОБУЛИНА. Молекула состоит из четырех полимерных цепей, соединенных дисульфидными мостиками -S-S-, которые отмечены утолщенными валентными связями и крупными символами S. Области, захватывающие инородный белок – антиген, выделены светло-синим и светло-зеленым цветом. В центральной части молекулы находится шарнирная область, которая обеспечивает независимую подвижность областей захвата. Фрагмент реальной структуры иммуноглобулина показан в нижней части рисунка, справа. Это глобулярная молекула, содержащая b-структуры, соединенные одиночными цепями Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

В соответствии с формой белковой молекулы, обусловленной третичной структурой, выделяют следующие группы белков: Глобулярные белки. Пространственная структура этих белков в грубом приближении может быть представлена в виде шара или не слишком вытянутого эллипсоида - глобулы. Как правило, значительная часть полипептидной цепи таких белков формирует -спирали и -складки. Соотношение между ними может быть самым различным. Например, у миоглобина (подробнее о нем на стр.28) имеется 5 -спиральных сегментов и нет ни одной -складки. У иммуноглобулинов (подробнее на стр.42), наоборот, основными элементами вторичной структуры являются - складки, а -спирали вообще отсутствуют. В вышеприведенной структуре фосфоглицераткиназы и те и другие типы структур представлены примерно одинаково. В некоторых случаях, как это видно на примере фосфоглицераткиназы, отчетливо просматриваются две или более четко разделенные в пространстве (но тем не менее, конечно, связанные пептидными мостиками) части – домены. Зачастую различные функциональные зоны белка разнесены по разным доменам. Фибриллярные белки. Эти белки имеют вытянутую нитевидную форму, они выполняют в организме структурную функцию. В первичной структуре они имеют повторяющиеся участки и формируют достаточно однотипную для всей полипептидной цепи вторичную структуру. Так, белок -креатин (основной белковый компонент ногтей, волос, кожи) построен из протяженных -спиралей. Фиброин шелка состоит из периодически повторяющихся фрагментов Gly – Ala – Gly – Ser, образующими -складки. Существуют менее распространенные элементы вторичной структуры, пример – полипептидные цепи коллагена, образующие левые спирали с параметрами, резко отличающимися от параметров -спиралей. В коллагеновых волокнах три спиральные полипептидные цепи скручены в единую правую суперспираль: Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме a-спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями. Цилиндрическая форма спирали видна при определенном угле поворота (атомы водорода на рисунке не показаны). Окраска отдельных атомов дана в соответствии с международными правилами, которые рекомендуют для атомов углерода черный цвет, для азота – синий, для кислорода – красный, для серы – желтый цвет (для не показанных на рисунке атомов водорода рекомендован белый цвет, в этом случае всю структуру изображают на темном фоне) Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

В их основе лежат разные признаки: степень сложности (простые и сложные); форма молекул (глобулярные и фибриллярные); растворимость в отдельных растворителях; выполняемая функция. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Ксантопротеиновая реакция. При добавлении к раствору белка концентрированной азотной кислоты и нагревании появляется желтое окрашивание, переходящее в присутствии щелочи в оранжевое. Сущность реакции состоит в нитровании бензольного кольца циклических аминокислот азотной кислотой с образованием нитросоединений, выпадающих в осадок. Реакция выявляет наличие в белке циклических аминокислот. Реактивы: 1) яичный белок, 1% раствор; 2) концентрированная азотная кислота; 3)NaOH,10% раствор. Ход определения. К 5 каплям раствора яичного белка добавляют 3 капли азотной кислоты и (осторожно!) нагревают. Появляется осадок желтого цвета. После охлаждения добавляют (желательно на осадок) 10 капель NaOH, появляется оранжевое окрашивание. Реакция Адамкевича. Аминокислота триптофан в кислой среде, взаимодействуя с альдегидами кислот, образует продукты конденсации красно-фиолетового цвета. Реактивы: 1) неразбавленные яичный белок; 2) концентрированная (ледяная) уксусная кислота; 3) концентрированная серная кислота. Ход определения. К одной капле белка прибавляют 10 капель уксусной кислоты. Наклонив пробирку, осторожно по стенке добавляют по каплям 0,5 мл серной кислоты так, чтобы жидкости не смешивались. При стоянии пробирки на границе жидкостей появляется красно-фиолетовое кольцо. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Осаждение белков спиртом К раствору белка прибавляем немного этилового спирта. Раствор мутнеет. При действии спирта происходит денатурация белка – разрушение его структуры. Оборудование: пробирки, штатив для пробирок. Техника безопасности. Опыт безопасен. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» - СМОТРЕТЬ ОПЫТ

Осаждение белков солями тяжелых металлов В две пробирки приливаем раствор белка. В первую пробирку добавляют раствор сульфата меди (II), во вторую – раствор нитрата серебра. В обеих пробирках выпадают осадки. Соли тяжелых металлов осаждают белки из растворов, образуя с ними нерастворимые в воде солеобразные соединения. Оборудование: пробирки, штатив для пробирок. Техника безопасности. Остерегаться попадания растворов солей на кожу. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Ксантопротеиновая реакция на белки Ксантопротеиновая реакция проводят для обнаружения белков, содержащих в своем составе ароматические аминокислоты. К раствору белка прибавляем концентрированную азотную кислоту. Белок свертывается. При нагревании белок желтеет. При добавлении избытка аммиака окраска переходит в оранжевую. Появление окрашивания свидетельствует о наличии ароматических аминокислот в составе белка. Оборудование: штатив для пробирок, пробирки, горелка, зажим для пробирок. Техника безопасности. Соблюдать правила работы с концентрированными кислотами, аммиаком и нагревательными приборами. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Свертывание белков при нагревании В пробирку нальем немного раствора белка. Нагреем раствор до кипения. Раствор мутнеет, белок выпадает в виде хлопьев. Свертывание белков при кипении - процесс необратимого осаждения, белковые молекулы меняют свою структуру. Оборудование: штатив для пробирок, пробирки, горелка, зажим для пробирок. Техника безопасности. Соблюдать правила работы с нагревательными приборами. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Биуретовая реакция белков Наличие белков в растворе можно обнаружить цветными реакциями. Наиболее универсальной качественной реакцией на белки является биуретовая реакция. Эта реакция характерна для групп атомов, образующих пептидную связь. К раствору белка приливаем немного раствора щелочи и несколько капель слабого раствора сульфата меди. Жидкость окрашивается в фиолетовый цвет, что указывает на присутствие белка в растворе. Оборудование: пробирки, штатив для пробирок. Техника безопасности. Соблюдать правила работы с растворами щелочей. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Белки, распадаясь в организме, являются, так же как углеводы и жиры, источником энергии. Энергия, получаемая при распаде белков, может быть без всякого ущерба для организма компенсирована энергией распада жиров и углеводов. Однако очень важно, что организм человека и животных не может обходиться без регулярного поступления белков извне. Опыт показывает, что даже довольно длительное выключение жиров или углеводов из питания животного не вызывает тяжелых расстройств здоровья. Но прием в течение нескольких дней пищи, не содержащей белков, приводит к серьезным нарушениям, а продолжительное безбелковое питание неизбежно кончается смертью животного. Все это имеет место даже при обильном питании углеводами и жирами. Какое же количество белка необходимо в питании человека, чтобы обеспечить сохранение его здоровья и работоспособности? «Коэффициент изнашивания» у взрослого человека составляет около 23 граммов белка. Но азотистое равновесие устанавливается при приеме более высоких количеств белка в пище, чем того требует так называемый «коэффициент изнашивания». В среднем азотистое равновесие устанавливается у человека при потреблении граммов белка в сутки. Этот минимум белка, необходимый для того, чтобы поддерживать азотистое равновесие на рационе, полностью покрывающем энергетические потребности организма, получил название «физиологического минимума белка». Азотистое равновесие у человека и животных, таким образом, возможно, получить при приеме с пищей белка в количестве примерно вдвое большем, чем это необходимо по «коэффициенту изнашивания». Ученые пришли к выводу, что взрослый человек должен потреблять ежедневно при трате энергии в 1500 ккал не менее 100 грамм, а в жарком климате – не менее 120 грамм белка. Эти нормы соответствуют умственному труду или труду физическому, полностью механизированному. При расходовании большего количества энергии, то есть при физическом труде, недостаточно механизированном, необходимо употребление большего количества белков. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Наименование продукта Количество Белковые вещества Ржаной хлеб 25012,8 Белый хлеб 20014,3 Крупа 302,8 Макароны 100,9 Мука пшеничная 201,9 Мясо 15022,7 Рыба 1009,4 Молоко 40014,2 Творог, сыр 7011,2 Сметана 300,6 Сливочное масло 300,1 Яйца 1/2 шт.2,6 Картофель 4004,2 Овощи 3003,5 Фрукты, ягоды (свежие) 2000,8 Итого:102,0 Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Суточные нормы белка для взрослого человека, г. Умственного и легкого физи- ческого труда Механизирова нного физического труда Немеханизирова нного физического труда Тяжелого физического труда 100–110110–120120–140140–160 Суточные нормы белка для детей, г. От 6 мес. до 1 года 1–33–77–1111–1515– Содержание белка в пищевом рационе взрослого человека, необходимое для поддержания азотистого равновесия. Источники белка Потребнос ть в белках (г/сутки) Источники белка Потребность в белках (г/сутки) яичный белок 19,9 картофель 30,0 говядина 26,0 хлеб из пшеничной муки 67,0 молоко 27,6 Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

У белков очень сложное строение и на данном этапе развития науки очень сложно выявить структуру молекул белков. Первый белок, у которого была расшифрована первичная структура, был инсулин. Это случилось в 1954 году. Для этого понадобилось около 10 лет. Синтез белков - очень сложная задача, и если ее решить, то возрастет количество ресурсов для дальнейшего использования их в технике, медицине и т.д., а также уже возможен биохимический и синтетический способы получения пищи. А.Н. Несмеянов провел широкие исследования в области создания микробиологической промышленности по производству искусственных продуктов питания. Практическое осуществление путей получения такой пищи ведется в двух основных направлениях. Одно из них основано на использовании белков растений, например сои, а второе - на использовании белков продуктов, полученных микробиологическим путем из нефти. В природе широко представлена автоматическая самосборка надмолекулярных структур и инициатором ее являются белковые молекулы. Это дает надежду выяснить закономерности формообразования у растений и животных и понять молекулярные механизмы, обеспечивающие сходство родителей и детей. Чем глубже химики познают природу и строение белковых молекул, тем более они убеждаются в исключительном значении получаемых данных для раскрытия тайны жизни. Раскрытие связи между структурой и функцией в белковых веществах - вот краеугольный камень, на котором покоится проникновение в самую глубокую сущность жизненных процессов, вот та основа, которая послужит в будущем исходным рубежом для нового качественного скачка в развитии биологии и медицины. Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -

Образовательный портал «Мой университет» - Факультет «Реформа образования» -