Жеке нәруыздар құрылысының ерекшеліктері. Орындаған: Қалихан А Тобы: 306 ФР Қабылдаған: Оңтүстік Қазақстан мемлекеттік фармацевтикалық академиясы Биохимия,

Презентация:



Advertisements
Похожие презентации
ҚАЗАҚСТАН РЕСПУБЛИКАСЫ БІЛІМ және ҒЫЛЫМ МИНИСТРЛІГІ СЕМЕЙ қаласының ШӘКӘРІМ атындағы МЕМЛЕКЕТТІК УНИВЕРСИТЕТІ БӨЖ 1 Тақырыбы: Жасуша қабығының құрылысы,
Advertisements

Орындаған:Ислам Қ. Тобы: 302 ТФП Қабылдаған:Туребекова Г.А. Қазақстан Республикасының Денсаулық Сақтау және Әлеумттік Даму Министрлігі Тақырыбы: Аминқышқылдардың.
Жеке нәруыздар құрылысының ерекшеліктері. Орындаған: Қалихан А Тобы: 306 ФР Қабылдаған: Оңтүстік Қазақстан мемлекеттік фармацевтикалық академиясы Биохимия,
Транксрипт:

Жеке нәруыздар құрылысының ерекшеліктері. Орындаған: Қалихан А Тобы: 306 ФР Қабылдаған: Оңтүстік Қазақстан мемлекеттік фармацевтикалық академиясы Биохимия, биология және микробиология кафедрасы

Жоспар: Кіріспе Нәруыздар және олардың шығу тарихы Домендік ақуыздар Фибриллярлық ақуыздар Коллаген, эластин, ретикулинның құрылысы Қорытынды Пайдаланған әдебиеттер

Кіріспе Ақуыз, нәруыз, белок молекулалары өте күрделі болатын амин қышқылдарынан құралған органикалық зат; тірі ағзаларға тән азотты күрделі органикалық қосылыс.

Шығу тарихы Нәруыз молекуласын тұңғыш рет 1736 жылы Я. Беккори зерттеді. Ол бидай ұнынан желімтіктелген нәруыз алған болатын, бірақ оның құрамы тек жүз жылдан кейін басқа ғалымдардың жүргізген тәжірибелерінің нәтижесінде анықталды. Я. Беккори

19- ғасырдың соңында белоктардан оннан артық амин қышқылдары бөлініп алынды жылы орыс ғалымы Данилевский белоктардағы пептидті байланысты анықтады жылы неміс ғалымы химик Э.Фишер белокты молекулалардың пептидті теориясын ұсынды.

Молекуласының түрлеріне қарай белоктар фибриллярлық және глобулярлық болып екіге бөлінеді. фибриллярлық глобулярлық

Фибриллярлық белоктар суда және сұйылтылған тұзды ерітінділерде ерімейтін тұрақты заттар. Фибриллярлық белоктардың коллаген, фибрин, эластин түрі жіп тәріздес болады. Оларға альбуминдер, глобулиндер, гемоглобиндер жатады.

Глобулярлық белоктардың полипептидтік тізбектері ықшамдалған сфералық немесе глобулярлық құрылымдарға тығыз оралған. Оларға: барлық ферменттер, анти денелер, кейбір гормондар, қан сары су альбумині және гемоглобин жатады.

Глобуланың бетінде басқа молекулаларды өзіне қосатын лиганда деп аталатын бөлік болады. Лигандамен байланысатын орталық үшінші реттік құрылым деңгейінде жақындастырылған АҚ қалдықтарының радикалдарынан қалыптасады.

Ақуыздағы әртүрлі домендер лигандалармен әсерлескенде, бір- бірімен салыстырмалы түрде қозғала алуы мүмкін. Кейбір ақуыздарда әртүрлі домендер әртүрлі лигандалармен байланысып, өзіне ғана тән жеке қызметтерді атқарады.

Коллаген Коллаген (грек. kolla – желім және ген) – склеропротеидтер тобына жататын фибриллалы нәруыз, жануарлардың дәнекер ұлпасының коллаген талшықтарының бір бөлігі.

Коллаген жануарларда барлық ақуыздың үш бөлігіндей болғандықтан, ол дәнекер ұлпасының тарамыс, сіңір, шеміршек, тері, сүйек, балық қабыршағының маңызды құрамдас бөлігі, негізгі тірегі. Адам мен жануарлардың дәнекер тінінің талшығын коллаген талшықтары деп атайды.

Адам мен жануарлардың дәнекер тінінің (ұлпасының) талшығын коллаген талшықтары деп атайды. Оның негізі коллаген ақуызынан тұрады.

Эластин Эластин (серпімдіргіш) - жалғастырғыш тіндерің созылмалық талшықтарының негізгі құрам бөлігі болып саналатын, склеропротеидтер тобына жататын ақуыз(белок).

Қорытынды Белоктар – тіршіліктің негізгі нышаны. Белок жоқ жерде тіршілік те жоқ. Белоктар өмірдің материалдық негізі болып есептелінеді.

Пайдаланған әдебиеттер: Т.С. Сейтембетов, Биологиялық химия, Алматы 2011ж С.О. Тапбергенов, Медициналық биохимия, Алматы 2011ж С. Сеитов, Биологиялық химия, 2012ж %D0%BA%D1%82%D0%B0%D1%80%D0%B4%D1%8B%D2%A3- %D0%B1%D0%B8%D0%BE%D1%85%D0%B8%D0%BC%D0%B8 %D1%8F%D1%81%D1%8B/ %D0%BA%D1%82%D0%B0%D1%80%D0%B4%D1%8B%D2%A3- %D0%B1%D0%B8%D0%BE%D1%85%D0%B8%D0%BC%D0%B8 %D1%8F%D1%81%D1%8B/ D2%9B%D1%83%D1%8B%D0%B7%D0%B4%D0%B0%D1%80% D0%B4%D1%8B%D2%A3%20%D1%84%D0%B8%D0%B7%D0% B8%D0%BA%D0%B0%D0%BB%D1%8B%D2%9B- %D1%85%D0%B8%D0%BC%D0%B8%D1%8F%D0%BB%D1%8B %D2%9B%20%D2%9B%D0%B0%D1%81%D0%B8%D0%B5%D1 %82%D1%82%D0%B5%D1%80%D1%96&sid=2&qsid=2&apl=185 &lst=0&stid=&grupID=