Трансляция Лекция 9

Схема реализации генетической информации в фенотипические признаки

Трансляция Процесс синтеза белка

Трансляция в комиксах

Этапы трансляции 1. Рекогниция 2. Образование инициаторного комплекса 3. Инициация (синтез полипептидов) 4. Элонгация 5. Терминация

Рекогниция - это подготовительный этап трансляции, суть которого в образовании ковалентной связи между tРНК и соответствующей аминокислотой.

Этапы рекогниции 1. Активирование аминокислоты. 2. Аминоацилирование – присоединение аминокислоты к tРНК

Обе стадии рекогниции осуществляются ферментом аминоацил-tРНК-синтетазой (APC-азой, кодазой). Существует 20 вариантов кодаз (по числу аминокислот). У каждой кодазы 3 центра опознавания. Каждая АРС-аза узнает третичную структуру tРНК.

Трансляция

формилметиониновая tРНК У прокариот есть особая tРНК – формилметиониновая tРНК. Она узнается метиониновой кодазой, соединяется с метионином. После реакции аминоацилирования метионин формилируется специальным ферментом, который узнает эту особую форму tРНК. формилметионина начинается синтез любого полипептида у прокариот Именно с формилметионина начинается синтез любого полипептида у прокариот.

Структура рибосом Выделяют четыре класса рибосом: 1. Прокариотические 70S. 2. Эукариотические 80S. 3. Рибосомы митохондрий (55S - у животных, 75S - у грибов). 4. Рибосомы хлоропластов (70S у высших растений). Рибосомы – не мембранные самые мелкие клеточные органеллы. В клетке E. сoli присутствует около 103-5х103 рибосом. Линейные размеры прокариотической рибосомы 210 х 290 Å. У эукариот х 320 Å.

Каждая рибосома состоит из 2-х субъединиц (большой и малой). Прокариотическая рибосома Эукариотическая рибосома 70S80S 50S30S60S40S 5S rРНК 23S rРНК 16S rРНК 5S rРНК 5.8S rРНК 28S rРНК 18S rРНК 34 молекулы белков, из них 31 разные 21 белок не менее 50 разных белков не менее 33 разных белков

Функции rРНК rРНК выполняют функцию каркасов субъединиц рибосом и принимают участие в синтезе полипептидов. rРНК выполняют функцию каркасов субъединиц рибосом и принимают участие в синтезе полипептидов. 23S rРНК входит в каталитический пептидилтрансферазный центр, 16S rРНК необходима для установки на 30S субъединице инициирующего кодона mРНК, 5S rРНК - для правильной ориентации аминоацил-tРНК на рибосоме. 23S rРНК входит в каталитический пептидилтрансферазный центр, 16S rРНК необходима для установки на 30S субъединице инициирующего кодона mРНК, 5S rРНК - для правильной ориентации аминоацил-tРНК на рибосоме. rРНК обладают развитой вторичной структурой: около 70% нуклеотидов собрано в шпильки. rРНК обладают развитой вторичной структурой: около 70% нуклеотидов собрано в шпильки. rРНК в значительной степени метилированы (СН3-группа во втором положении рибозы, а также в азотистых основаниях). rРНК в значительной степени метилированы (СН3-группа во втором положении рибозы, а также в азотистых основаниях).

Cборка субъединиц из rРНК и белков Субъединицы, не соединенные друг с другом, представляют собой диссоциированные рибосомы. Соединенные - ассоциированные рибосомы. Субъединицы, не соединенные друг с другом, представляют собой диссоциированные рибосомы. Соединенные - ассоциированные рибосомы. Для ассоциации нужны конформационные изменения и ионы магния Mg 2+ (до 2х10 3 ионов на рибосому). Магний нужен для компенсации отрицательного заряда rРНК. Для ассоциации нужны конформационные изменения и ионы магния Mg 2+ (до 2х10 3 ионов на рибосому). Магний нужен для компенсации отрицательного заряда rРНК. Все реакции матричного синтеза (репликация, транскрипция и трансляция) связаны с ионами магния Mg 2+ (в меньшей степени - марганца Mn 2+ ). Все реакции матричного синтеза (репликация, транскрипция и трансляция) связаны с ионами магния Mg 2+ (в меньшей степени - марганца Mn 2+ ).

Каталитические центры рибосом Асп - центр специфического узнавания. Здесь происходит взаимодействие кодон- антикодон. Асп - центр специфического узнавания. Здесь происходит взаимодействие кодон- антикодон. Р-центр - пептидильный, донорный. Он является донором формилметионина при инициации, или пептидила при элонгации трансляции. Р-центр - пептидильный, донорный. Он является донором формилметионина при инициации, или пептидила при элонгации трансляции. А-центр - аминоацильный, акцепторный. Акцептирует формилметионин в самом начале или пептидил при элонгации трансляции. А-центр - аминоацильный, акцепторный. Акцептирует формилметионин в самом начале или пептидил при элонгации трансляции. К-центр - каталитический (фермент пептидилтрансфераза). В К-центре задействована 23S rРНК и несколько белков большой субъединицы. К-центр - каталитический (фермент пептидилтрансфераза). В К-центре задействована 23S rРНК и несколько белков большой субъединицы.

Синтез полипептидов на рибосоме У прокариот перед каждым геном и соответственно в mРНК перед копией каждого гена имеется лидерная последовательность. Шайна-Дальгарно Она разного размера (до 160 нукл.), разной первичной структуры и содержит полипуриновую последовательность Шайна-Дальгарно, комплементарную 3'- концевому участку 16S rРНК. Комплементарными могут быть 3-9 нуклеотидов.

Назначение комплементарного взаимодействия 3'-концевого участка 16S rРНК и последовательности Шайна- Дальгарно - правильная установка инициирующего кодона AUG на малой субъединице рибосомы. Инициирующий кодон находится на растоянии 3-10 нукл. от последовательности Шайна-Дальгарно.

Образование инициаторного комплекса К малой субъединице, на которой уже находится mРНК, подходит формилметиониновая tРНК, соединенная с формилметионином.

Образование инициаторного комплекса В результате образуется инициаторный комплекс: 30S субъединица рибосомы + mРНК + формилметионовая tРНК-формилметионин.

Инициация Затем происходит ассоциация рибосомы. При этом изменяется конформация 16S rРНК и нарушается связь между ней и последовательностью Шайна-Дальгарно.

Инициация Аминоацильный конец формилметиониновой tРНК оказывается в Р-центре. Второй кодон гена оказывается в Асп-центре. Соответствующая ему аминоацил-tРНК устанавливается таким образом, что ее аминоацильный конец попадает в А-центр.

Инициация Пептидилтрансфераза отрывает формилметионин в Р-центре и переносит его в А-центр. Образуется пептидная связь между формилметионином и аминоацил-tРНК.

Элонгация Рибосома претерпевает конформационные изменения и сдвигается на один кодон. Формилметиониновая tРНК покидает рибосому. Второй кодон оказывается напротив Р-центра. Сюда же переходит tРНК, несущая на хвосте дипептид. В Асп-центр попадает третий кодон, а в А-центр очередная аминоацил-tРНК.

Элонгация Теперь в Р-центре отрывается дипептид, переносится в А-центр и соединяется с третьей аминоацил-tРНК

Терминация Так продолжается до тех пор, пока в Асп-центр не приходит терминирующий кодон. Полипептид отрывается в Р-центре, переносится в А-центр и, т.к. присоединиться ему не к чему, он отваливается от рибосомы. Рибосома диссоциирует и малая субъединица сканирует mРНК.

In vivo на каждой стадии (образования инициаторного комплекса, инициации, элонгации и терминации) участвуют различные белковые факторы, которые препятствуют посадке на рибосому деацилированных tРНК или запрещают посадку формилметиониновой-tРНК в А- центр.

Все синтезируемые полипептиды прокариот на N-конце несут формилметио- нин. В 20% случаев он отщепляется, а в 80% отщепляется только формильная группа и на N конце остается метионин

Регуляция образования рибосомных РНК и белков рибосом E.сoli Ежеминутно в E.сoli образуется около 500 рибосом. Ежеминутно в E.сoli образуется около 500 рибосом. Имеется 7 оперонов, в которых закодированы rРНК (всего 3 разных rРНК х 7оперонов = 21 ген). Имеется 7 оперонов, в которых закодированы rРНК (всего 3 разных rРНК х 7оперонов = 21 ген). В формировании рибосом участвуют 52 различных белка, а значит 52 гена, их кодирующих. В формировании рибосом участвуют 52 различных белка, а значит 52 гена, их кодирующих. В итоге, 73 гена должны работать координировано, чтобы не было избытка белков или rРНК. В итоге, 73 гена должны работать координировано, чтобы не было избытка белков или rРНК.

Вначале образуется про-rРНК, которая метилируется и процессируется (т.е. "созревает").

Регуляция рибосомных оперонов α-оперон регулируется белком S4. Если в клетке имеется свободная 16S rРНК, то S4 связывается с ней (1). Если же 16S rРНК не хватает, то он связывается с mРНК, считывающейся с данного оперона (2). Причем связывается в районе лидера и тем самым мешает трансляции.

Регуляция рибосомных оперонов Оперон S10 регулируется белком L4. РНК- полимераза синтезирует первую лидерную последователь ность, длиной 140 нукл.

Регуляция рибосомных оперонов Оперон S10 регулируется белком L4. Если 23S rРНК не хватает (2), то белку L4 не с чем соединяться, и он взаимодействует с лидерной последователь- ностью, придавая ей такую конформацию, которая не позволяет РНК- полимеразе продолжать транскрипцию. В результате синтез mРНК обрывается на первом же лидере (2).

Регуляция рибосомных оперонов σ -оперон (σ- фактор),(dna G - праймаза) В этом опероне закодированы белки, имеющие принципиальное значение для инициации транскрипции (σ- фактор), инициации репликации (dna G - праймаза) и инициации трансляции (белок S21). Каждый белок нужен в разном количестве. S21 ~ копий, dnaG ~ 50, σ- фактор ~ Между геном S21 и геном dnaG есть слабый терминатор транскрипции. Ген dnaG имеет инициирующий кодон ГУГ (а не АУГ), который гораздо хуже узнается рибосомой и реже, чем АУГ инициирует трансляцию.

АланинАргининАспарагин Аспарагиновая кислота ГЦУЦГУГАУААУ ГЦЦЦГЦГАЦААЦ ГЦАЦГА ГЦГЦГГ АГА АГГ ВалинГистидинГлицин Глутаминовая кислота ГУУЦАУГГУЦАА ГУЦЦАЦГГЦЦАГ ГУА ГГА ГУГ ГГГ ГлутаминИзолейцинЛейцинЛизин ГАААУУУУАААА ГАГАУЦУУГААГ АУАЦУУ ЦУЦ ЦУА ЦУГ

Биополимеры Белки

Белки - это нерегулярные полимеры, мономерами которых являются α L-аминокислоты Общая формула аминокислоты. Она верна для 19 из 20 аминокислот, встречающихся в белках. В состав белков, кроме этих 19 аминокислот, входит одна иминокислота - пролин. Во всех аминокислотах имеется - аминогруппа. Отсюда и название - " аминокислоты". В пролине - иминогруппа.

Каждая аминокислота имеет аминогруппу, связанную с атомом углерода, с этим же атомом связана карбоксильная группа, водород и аминокислотный остаток. Такая конфигурация присутствует во всех аминокислотах. Аминогруппа может быть присоединена к первому за карбоксильной группой атому углерода, или ко второму атому и т.д. Атомы нумеруются греческими буквами, и в зависимости от того, к какому по порядку атому присоединена аминокислота, ее называют альфа- аминокислота, или бета-аминокислота и т.д. В состав белков входят только α-аминокислоты.

Общие положения Карбоксильная группа имеет кислотный характер, она диссоциирует на ионы в водном растворе с образованием протона и отрицательно заряженной группы СОО¯ N NH2–группа имеет основной характер, она способна присоединять протон водорода, становясь положительно заряженной. В молекуле аминокислоты протон от карбоксильной группы может переносится на аминогруппу – такие образования называются цвиттер-ионы.

СтереизомерияМолекулы аминокислот могут различаться в своей пространственной конфигурации. D- изомеры и L- изомеры являются зеркальным отображением друг друга. На плоскости тот атом, который находится ближе, перед плоскостью, изображается треугольной стрелкой, тот, что дальше, за плоскостью – пунктирной линией.

Аминокислоты В природе существуют две формы стереоизомеров: В природе существуют две формы стереоизомеров: L (левовращающие) и L (левовращающие) и D (правовращающие). D (правовращающие). L - аминокислоты, входят в белки, D- аминокислоты в белки не включаются. D-изомеры встречаются довольно редко и имеют определенные функции, например, могут входить в состав антибиотиков. L - аминокислоты, входят в белки, D- аминокислоты в белки не включаются. D-изомеры встречаются довольно редко и имеют определенные функции, например, могут входить в состав антибиотиков.

Общие положения Всего живая клетка использует 20 аминокислот. Они отличаются строением боковой цепи, могут быть разветвленные цепи, содержать ароматические кольца.

СеленоцистеинПирролизин

Аминокислоты делят на: Неполярные - не имеющие заряда и групп, которые можно было бы ионизировать Полярные не заряженные Заряженные аминокислоты, содержащие вторую карбоксильную группу, которая может ионизироваться и нести на себе отрицательный заряд аминокислоты имеющие дополнительные аминогруппы, которые несут в растворах с собой положительный заряд. Изменение заряда белковой молекулы может оказать большое влияние на структуру и функцию.

Классификация аминокислот, по принципу полярности (неполярности) радикала 1. Неполярные или гидрофобные радикалы. Алифатические - аланин, валин, лейцин, изолейцин. Алифатические - аланин, валин, лейцин, изолейцин. Серусодержащий метионин. Серусодержащий метионин. Ароматические - фенилаланин, триптофан. Ароматические - фенилаланин, триптофан. Иминокислота пролин. Иминокислота пролин. 2. Полярные, но незаряженные радикалы. Глицин. Глицин. Оксиаминокислоты - серин, треонин, тирозин. Оксиаминокислоты - серин, треонин, тирозин. Содержащий сульфгидрильную группу цистеин. Содержащий сульфгидрильную группу цистеин. Содержащие амидную группу: аспарагин, глутамин. 3. Отрицательно заряженные радикалы. Аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота. Аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота. 4. Положительно заряженные радикалы. Лизин, аргинин, гистидин. Лизин, аргинин, гистидин.

Аминокислоты взаимодействуют друг с другом, образуя пептидную связь. При этом молекула воды уходит, а углерод соединяется с азотом – собственно пептидная связь. Следующая карбоксильная группа может прореагировать с аминогруппой другой кислоты и таким образом образуется полипептидная цепочка, что и называется первичной структурой белка. Структура белка: первичная

6 У трипептида, состоящего из трех разных аминокислот, возможно 6 различных первичных структур. У олигопептида, состоящего из двадцати разных аминокислот, разнообразие первичных структур 20, это 2х х Разнообразие первичных структур среднего по размеру белка (примерно 500 аминокислот) составляет уже вариантов.

Вторичная структура белка – Вторичная структура белка – это упорядоченное строение полипептидных цепей, обусловленное водородными связями между группами С=О и N-H разных аминокислот. это упорядоченное строение полипептидных цепей, обусловленное водородными связями между группами С=О и N-H разных аминокислот. Структура белка: вторичная В формировании вторичной структуры также принимают участие гидрофобные, ионные взаимодействия, водородные и ковалентные связи.

Вторичная структура может быть регулярной α- спиралью инерегулярной β -складчатой структурой. Структура белка: вторичная

α-спирали α-спирали α- спирали В α-спирали NH группа n-ого аминокислотного остатка взаимодействует с С=О группой (n-4)-ого аминокислотного остатка. На один виток -спирали с диаметром 10.1 A приходится 3,6 аминокислотных остатков. Период идентичности регулярной α-спирали - 18 аминокислот (5 витков). Нарушителем регулярной α- спирали в первую очередь является пролин. Второе по значению влияние оказывают одинаково заряженные, рядом расположенные радикалы.

β-складки β-складки могут образовывать не только одиночные, но и рядом расположенные полипептиды, входящие в один белок

третичная структура белка - это пространственная конформация полипептида, имеющего вторичную структуру, и обусловленная взаимодействиями между радикалами. Структура белка: третичная

типы взаимодействий между радикалами Ковалентные связи между остатками двух цистеинов (дисульфидные мостики)

Ионные (электростатические) взаимодействия между противоположно заряженными аминокислотными остатками (три радикала со знаком "+" и два со знаком "-"). Ионные (электростатические) взаимодействия между противоположно заряженными аминокислотными остатками (три радикала со знаком "+" и два со знаком "-"). Например, положительно заряженная ε- аминогруппа лизина (-NH3+ ) притягивается отрицательно заряженной карбоксильной группой - (СОО-) глутаминовой или аспарагиновой кислоты. Водородные связи. Участвуют все аминокислоты, имеющие гидроксильные, амидные или карбоксильные группы. Водородные связи. Участвуют все аминокислоты, имеющие гидроксильные, амидные или карбоксильные группы. типы взаимодействий между радикалами

Гидрофобные взаимодействия. Образуются между неполярными радикалами в водной среде. Гидрофобные взаимодействия. Образуются между неполярными радикалами в водной среде.

четвертичная структура белка - это агрегация двух или большего числа полипептидных цепей, имеющих третичную структуру, в олигомерную функционально значимую композицию Структура белка: четвертичная

Связи, образующие и поддерживающие четвертичную структуру, те же самые, что и при образовании третичной структуры, кроме гидрофобных.

Четвертичной структурой обладает около 5% белков, в том числе гемоглобин, иммуноглобулин, инсулин. Почти все ДНК- и РНК- полимеразы имеют четвертичную структуру.

плохая «привычка» неправильно сворачиваться Человеческий белок, занимается транспортом холестерина

плохая «привычка» неправильно сворачиваться Под первичной структурой представлена вторичная структура белка, α-спиральные участки обозначены прямоугольниками Над ними указаны номера аминокислот (белок состоит из 299 аминокислот). Пунктиром обозначен участок, которые во время функционирова- ния белка то расплетается, то опять сворачивается.

плохая «привычка» неправильно сворачиваться Ниже показана третичная структура белка, то есть то, как спирали расположены в пространстве и взаимодействуют друг с другом. У белка есть N – конец, это та часть на которой находится аминогруппа. Та сторона, на которой находится карбоксильная группа, называется соответственно С- конец.

Есть мутация в этом белке, которая меняет заряд одной аминокислоты. В результате меняются ионные взаимодействия внутри молекулы белка. Это меняет сродство белка к липидам разных классов. В результате повышается вероятность развития старческого слабоумия, называемого болезнью Альцгеймера. Есть мутация в этом белке, которая меняет заряд одной аминокислоты. В результате меняются ионные взаимодействия внутри молекулы белка. Это меняет сродство белка к липидам разных классов. В результате повышается вероятность развития старческого слабоумия, называемого болезнью Альцгеймера.

Arg-61, положительно заряженный, взаимодействует с отрицательно заряженной глутаминовой кислотой. Тут образуется своеобразный мостик. Слева на рисунке представлен белок, который отличается одной мутацией от белка, изображенного справа. В нем происходит одна аминокислотная замена.

Вместо нейтрального, незаряженного цистеина появляется положительно заряженный аргинин (Arg-112), с которым начинает взаимодействовать с отрицательно заряженной глутаминовой кислотой (Glu-109), так как он расположен к глутаминовой кислоте ближе, чем аргинин-61.

Исчезает солевой мостик. Меняются взаимодействия внутри белка. Это приводит к тому, что меняет сродство к липидам. Его функция заключается в переносе липидов. И он, вместо липопротеинов более высокой плотности, начинает иметь большее сродство полипротеинами меньшей плотности.

У людей с такой мутацией более высокий уровень холестерина и выше уровень риска развития старческого слабоумия.

Примерно 15% европейцев имеют такую мутацию, у бушменов же это число достигает 40%. Но им этот белок ничуть не мешает, а старческого слабоумия у них не бывает вообще, так как у них низко холестериновая диета и много физических нагрузок. Им этот белок даже полезен, так как холестерин им нужно запасать.

У людей же с западной «диетой» большое содержание жиров, и «жадный» вариант белка, дающий высокий уровень холестерина, становиться вредным. Холестерин нужен, но его не должно быть ни слишком много, ни слишком мало. Таким образом, проявление изменений в первичной структуре белка зависит от образа жизни.

Серповидно-клеточная анемия (влияние первичной структуры на третичную и четвертичную) В эритроцитах содержится гемоглобин - комплекс белка глобина с небелковой железосодержащей частью - гемом. В эритроцитах содержится гемоглобин - комплекс белка глобина с небелковой железосодержащей частью - гемом. Глобин имеет четвертичную структуру. Он состоит из двух α- и двух β- полипептидных цепей. В сумме это 574 аминокислоты. У всех здоровых людей на 6-ом месте от N-конца в β-цепи находится полярная глутаминовая кислота. У больных серповидно-клеточной анемией вместо нее - неполярный валин. Он состоит из двух α- и двух β- полипептидных цепей. В сумме это 574 аминокислоты. У всех здоровых людей на 6-ом месте от N-конца в β-цепи находится полярная глутаминовая кислота. У больных серповидно-клеточной анемией вместо нее - неполярный валин. Из 574 аминокислот заменено 2. Такой гемоглобин теряет растворимость, образуется волокнистый осадок, деформирующий эритроцит. Такой гемоглобин теряет растворимость, образуется волокнистый осадок, деформирующий эритроцит. Серповидно-клеточная анемия - заболевание генетическое. Причина - замена всего одного нуклеотида в гене, кодирующем ß-цепь гемоглобина. Серповидно-клеточная анемия - заболевание генетическое. Причина - замена всего одного нуклеотида в гене, кодирующем ß-цепь гемоглобина. Дети - рецессивные гомозиготы по такому аллелю не доживают до двух лет. У гетерозигот 85% нормальных и 15% дефектных эритроцитов. Доминантные гомозиготы болеют малярией, гетерозиготы - не болеют. Дети - рецессивные гомозиготы по такому аллелю не доживают до двух лет. У гетерозигот 85% нормальных и 15% дефектных эритроцитов. Доминантные гомозиготы болеют малярией, гетерозиготы - не болеют.

Функции белков 1. Структурная функция. Белки входят в состав всех клеточных органелл: мембранных - плазмалемма, ядерная оболочка, эндоплазматическая или ретикулярная сеть (ЭР), комплекс Гольджи, лизосомы, пероксисомы, вакуоль, митохондрии, пластиды - и немембранных - хромосомы, рибосомы, клеточный центр (центриоли), реснички и жгутики, микрофиламенты. Белки входят в состав всех клеточных органелл: мембранных - плазмалемма, ядерная оболочка, эндоплазматическая или ретикулярная сеть (ЭР), комплекс Гольджи, лизосомы, пероксисомы, вакуоль, митохондрии, пластиды - и немембранных - хромосомы, рибосомы, клеточный центр (центриоли), реснички и жгутики, микрофиламенты.

2. Каталитическая функция. Все ферменты - белки. Эта функция в 1982 году перестала считаться уникальной. Выяснилось, что некоторые РНК тоже обладают каталитической активностью. Их называют РНКзимами. Все ферменты - белки. Эта функция в 1982 году перестала считаться уникальной. Выяснилось, что некоторые РНК тоже обладают каталитической активностью. Их называют РНКзимами. Функции белков

3. Защитная функция. Антитела - это белки. Иммуноглобули ны "склеивают" антигены и образуется преципитат Антитела - это белки. Иммуноглобули ны "склеивают" антигены и образуется преципитат Функции белков

4. Регуляторная функция. На клеточном уровне: белки - репрессоры и белки - активаторы транскрипции. На организменном уровне: некоторые гормоны - белки. Например, инсулин - гормон поджелудочной железы. Регулирует переход глюкозы через плазмалемму. При недостаточной секреции инсулина развивается тяжелое заболевание - сахарный диабет. Соматотропин - гормон роста. Образуется в передней доле гипофиза. Там же образуется и адренокортикотропный гормон (АКТГ). Он действует на кору надпочечников, регулируя синтез стероидных гормонов. 5. Трансформация энергии. Белки сечатки глаза родопсин и ретинен трансформируют световую энергию в электрическую. Актино-миозиновые комплексы в мышцах преобразуют энергию химических связей в механическую. 6. Транспортная функция. Гемоглобин осуществляет транспорт О 2, СО 2. Трансферрин - транспорт железа. Системы пермеаз - это мембранные белки, которые переносят полярные соединения через мембрану как по, так и против градиента концентрации. Функции белков

7. Энергетическая функция. 11 из 20 аминокислот, входящих в состав белков, в организме человека "сгорают" с выделением энергии. Это - заменимые аминокислоты. Они могут быть синтезированы в клетке из продуктов расщепления углеводов и липидов 8. Питательная функция. а) Поставка незаменимых аминокислот. У человека 9 из 20 аминокислот не могут быть синтезированы в организме. Они должны поступать извне. Понятие "заменимые и незаменимые аминокислоты" - видоспецифическое и касается только животных и грибов. б) Запасные белки для развития зародыша и вскармливания младенца. Например, казеин - белок молока, овальбумин - яичный белок, глиадин - белок зерен пшеницы. 9. Буферная функция. Любой белок - амфотерный полиэлектролит. Белки способствуют поддержанию определенных значений рН в разных отсеках клетки, обеспечивая этим компартментализацию. Функции белков