Химия белков Функции и классификация белков. Функции белков 1) структурная (пластическая, опорная) – определяет структуру тела, входят в состав различных. - презентация

1 Химия белков Функции и классификация белков

2 Функции белков 1) структурная (пластическая, опорная) – определяет структуру тела, входят в состав различных биологических мембран. Эта функция является основной для коллагенов, эластинов, кератинов. 2) Каталитическая – белки обладают свойствами биокатализаторов (ферментов), ускоряя течение биологических процессов в организме. 3) Энергетическая – за счет части аминокислот. На долю белка приходится 10-20% энергопотребления. 4) Транспортная – белки переносят с кровью и другими биологическими жидкостями вещества, нерастворимые в воде (витамины, металлы, липиды, газы) и способствуют транспорту этих веществ через мембраны. 5) Защитная – а) при поступлении чужеродного белка – антигена в организме вырабатываются антитела, образуется комплекс антиген-антитело и он исключается из метаболического круга путем осаждения, лизиса и т.д. б) Гемостаз при травмах. в) Связывание токсических веществ, поступивших извне или образовавшихся в результате метаболических реакций (например, альбумины плазмы крови связывают билирубин, СЖК, лекарства). г) Антитела (гамма-глобулины, иммуноглобулины) д) интерфероны – блокируют синтез вирусных белков путем индукции синтеза ряда внутриклеточных ферментов.

3 Функции белков 6) Сократительная – обеспечивает сокращение мышцы, перистальтику и т.п. 7) Регуляторная – белки играют важную роль в обменных процессах, осуществляют связь внутренней среды организма с внешней средой. Это гормоны, ферменты, БАВ, пептиды и т.д.). Рецепторы, через которые осуществляются регуляторные процессы также являются белками. 8) Трансформирующая – белки участвуют в превращении электрической и осмотической энергии в химическую энергию АТФ. 9) Передача наследственных признаков. Белки «запускают» процесс передачи наследственной информации и контролируют его на всем протяжении. Кроме того, белки способствуют поддержанию стабильного онкотического давления, входят в состав буферных систем, поддерживающих рН внутренней среды и т.д.

4 Классификация белков Белки Простые гидролизуются ТОЛЬКО на аминокислоты Сложные при гидролизе дают не только аминокислоты, но и другие структуры – ПРОСТЕТИЧЕСКИЕ группы глобулярныефибриллярные фосфопротеиды металлопротеиды хромопротеиды липопротеиды

5 Простые белки Глобулярные белки́ белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры глобулы (третичные структуры белка) Глобулярная структура белков обусловлена гидрофобно-гидрофильными взаимодействиями. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции

6 Простые белки Фибриллярные белки́ имеют вытянутую нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей более 1:10. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои. Большинство не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α-кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос, белки шерсти, рогов, копыт, ногтей, чешуи, перьев), коллаген белок сухожилий и хрящей). В формировании пространственной структуры участвуют, кроме слабых связей, ковалентные непептидные связи, тогда как в глобулярных белках основной вклад в стабилизацию конформации молекулы вносят слабые нековалентные взаимодействия.

7 Фосфопротеиды - строение, представители, значение Сложные белки, обособленной простетической группы не имеют. Ее роль выполняют остатки фосфорной кислоты, связанные сложноэфирными связями с гидроксильными группами оксиаминокислот: сер, тре, тир. Полноценные белки с большой молекулярной массой, при нагревании не свертываются (термостабильны), в воде не растворимы, хорошо растворимы в разбавленных растворах солей и щелочей. Имеют кислый характер (ИЭТ ~ 4,7) из-за остатков фосфорной кислоты, осаждаются кислотами. Служат пластическим материалом (источники незаменимых аминокислот и фосфора). Представители – казеин молока, вителлин и фосвитин – ФП яичного желтка

8 Хромопротеиды – строение, представители, значение Окрашенные белки (chroma – краска). Молекулы состоят из простого белка и простетической группы, окрашенной обычно за счет металла или витамина. Среди ХП различают дыхательные белки и дыхательные ферменты, которые образуют подгруппу гемопротеидов. Кроме гемопротеидов в группу ХП входят пигменты (родопсин, меланин), магний-порфирины (хлорофилл), желтые ферменты – флавиновые ферменты (выполняют роль дыхательных ферментов). К дыхательным белкам относятся гемоглобин (Нb) – красный пигмент крови и миоглобин (Мgb) – красный пигмент мышц.

9 Гемоглобин состоит из простого белка типа гистонов – глобина и 4-х гемов (простетическая группа). Глобин состоит из 2-х п/п альфа цепей (по 141 аминокислоте в каждой) и 2-х бета- цепей (по 146 аминокислот в каждой). Видовая специфичность гемоглобина обусловлена особенностями аминокислотного состава глобина. Глобин, соединяясь с гемом, превращает малорастворимую и инертную структуру в хорошо растворимую и активную форму, способную связывать кислород. В свою очередь гемы придают устойчивость большим молекулам глобина. Хромопротеиды – строение, представители, значение

10 Дыхательные ферменты. Это биологические катализаторы, ускоряющие ход ОВР в клетках и тканях. это сложные белки, среди них различают гемсодержащие (Цх, каталаза, пероксидазы) и негемовые (флавиновые ферменты). У первых простетической группой являются гемы различного строения, а у вторых – производные витамина В2 (рибофлавина). Хромопротеиды – строение, представители, значение

11 Липопротеиды – строение, представители, значение класс сложных белков, простетическая группа которых представлена каким-либо липидом. Так, в составе липопротеинов могут быть свободные жирные кислоты, нейтральные жиры, фосфолипиды, холестериды. Различают свободные (ЛП крови) и структурные ЛП (в составе мембран, ЭПР, органоидов). Свободные (сывороточные) ЛП построены по типу мицелл, т.е. имеют гидрофобное ядро. Ядро окружено гидрофильной оболочкой из белков и ФЛ. Различают альфа-ЛП (ЛПВП), b-ЛП (ЛПНП), преb-ЛП (ЛПОНП), которые отличаются разным содержанием липидов и белка. ЛП – это транспортная форма липидов, в которых липиды становятся легко растворимыми в воде и легко переносятся кровью. Структурные ЛП построены иначе: внутри – белок, снаружи – липиды. Их функция тесно связана с метаболизмом клетки.

12 ВидРазмерыФункция Липопротеины высокой плотности (ЛВП) 8-11 нмТранспорт холестерина от периферийных тканей к печени Липопротеины низкой плотности (ЛНП) нмТранспорт холестерина, триацилглицеридов и фосфолипидов от печени к периферийным тканям Липопротеины промежуточной (средней) плотности ЛПП (ЛСП) нмТранспорт холестерина, триацилглицеридов и фосфолипидов от печени к периферийным тканям Липопротеины очень низкой плотности (ЛОНП) нмТранспорт холестерина, триацилглицеридов и фосфолипидов от печени к периферийным тканям Хиломикроны нмТранспорт холестерина и жирных кислот, поступающих с пищей, из кишечника в периферические ткани и печень Липопротеиды – строение, представители, значение

13 Химические связи в молекуле белка Пептидная связь - вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (NH2) одной аминокислоты с α- карбоксильной группой (СООН) другой аминокислоты. Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R

14 Свойства пептидной связи в пептидной связи за счет резонанса канонических структур связь C-N между углеродом карбонильной группы и атомом азота частично имеет характер двойной: 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости. H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот трансориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L- аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R- группы также трансориентированы. Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С- С связи.