Презентация по химии на тему: «Белки» Выполнила: Матвеева Марина 108 гр. - презентация

1 Презентация по химии на тему: «Белки» Выполнила: Матвеева Марина 108 гр.

2 Белки высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа - аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс Белки важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии. высокомолекулярныеорганические веществапептидной связьюаминокислотгенетическим кодомстандартных аминокислот посттрансляционным модификациямфотосинтетический комплексживотныхчеловекапищеварениябиосинтеза энергиивысокомолекулярныеорганические веществапептидной связьюаминокислотгенетическим кодомстандартных аминокислот посттрансляционным модификациямфотосинтетический комплексживотныхчеловекапищеварениябиосинтеза энергии

3 История изучения Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана де Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот. В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы.молекул XVIII веке Антуана де Фуркруа коагулироватьденатурироватькислотальбуминфибринкровиглютенпшеницы Антуан Франсуа де Фуркруа, основоположник изучения белков

4 Размер, Амфотерность, Растворимость, Денатурация,

5 Размер Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах (молекулярная масса), но из-за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах килодальтонах (к Да). Белки дрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислотных остатков и имеют молекулярную массу 53 к Да. Самый большой из известных в настоящее время белков титин является компонентом саркомеров мускулов; молекулярная масса его различных вариантов (изоформ) варьирует в интервале от 3000 до 3700 к Да. Титин камбаловидной мышцы (лат. soleus) человека состоит из аминокислот дальтонахмолекулярная масса дрожжей титинсаркомеровмускуловкамбаловидной мышцылат.дальтонахмолекулярная масса дрожжей титинсаркомеровмускуловкамбаловидной мышцылат.

6 Амфотерность Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппа лизина и амидиновый остаток CNH(NH2) аргинина, в несколько меньшей степени имидазольный остаток гистидина). Каждый белок характеризуется изоэлектрической точкой (pI) кислотностью среды (pH), при которой суммарный электрический заряд молекул данного белка равен нулю и, соответственно, они не перемещаются в электрическом поле (например, при электрофорезе). Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппа лизина и амидиновый остаток CNH(NH2) аргинина, в несколько меньшей степени имидазольный остаток гистидина). Каждый белок характеризуется изоэлектрической точкой (pI) кислотностью среды (pH), при которой суммарный электрический заряд молекул данного белка равен нулю и, соответственно, они не перемещаются в электрическом поле (например, при электрофорезе).амфотерностикислотныеосно́вные ионизациикарбоксильные остаткиаспарагиновая глутаминоваяаминогруппализинаамидиновыйаргинина имидазольныйгистидинаизоэлектрической точкойpH электрический заряд электрическом полеэлектрофорезеамфотерностикислотныеосно́вные ионизациикарбоксильные остаткиаспарагиновая глутаминоваяаминогруппализинаамидиновыйаргинина имидазольныйгистидинаизоэлектрической точкойpH электрический заряд электрическом полеэлектрофорезе

7 Растворимость Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора растворимостикератинфиброиншёлкапаутинырастворимостикератинфиброиншёлкапаутины

8 Денатурация Денатурацией белка называют любые изменения в его биологической активности и/или физико-химических свойствах, связанные с потерей четвертичной, третичной или вторичной структуры (см. раздел «Структура белка»). Как правило, белки достаточно стабильны в тех условиях (температура, pH и др.), в которых они в норме функционируют в организме. Резкое изменение этих условий приводит к денатурации белка. В зависимости от природы денатурирующего агента выделяют механическую (сильное перемешивание или встряхивание), физическую (нагревание, охлаждение, облучение, обработка ультразвуком) и химическую (кислоты и щёлочи, поверхностно- активные вещества, мочевина) денатурацию. Денатурация белка может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. ультразвукомповерхностно- активные веществамочевина ультразвукомповерхностно- активные веществамочевина

9 Первичная структура Вторичная структура Третичная структура Четвертичная структура

10 Первичная структура Первичная структура последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы устойчивые сочетания аминокислотных остатков, выполняющие определённую функцию и встречающиеся во многих белках. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка. По степени гомологии (сходства) аминокислотных последовательностей белков разных организмов можно оценивать эволюционное расстояние между таксонами, к которым принадлежат эти организмы. консервативные мотивы эволюциитаксонами

11 Вторичная структура Вторичная структура локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков: Вторичная структура локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:водородными связямиводородными связями α-спирали плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм (на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Хотя α- спираль может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α- спирали; α-спирали плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм (на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Хотя α- спираль может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α- спирали; α-спиралиглутаминовой кислотылизина аргининааспарагина серинатреониналейцинапролина α-спиралиглутаминовой кислотылизина аргининааспарагина серинатреониналейцинапролина β-листы (складчатые слои) несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,34 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). β-листы (складчатые слои) несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,34 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). β-листыскладчатые слои β-листыскладчатые слои

12 Третичная структура Третичная структура пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие: Третичная структура пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:гидрофобные взаимодействиягидрофобные взаимодействия ковалентные связи (между двумя остатками цистеина дисульфидные мостики); ковалентные связи (между двумя остатками цистеина дисульфидные мостики); ковалентные связицистеина дисульфидные мостики ковалентные связицистеина дисульфидные мостики ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков; ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков; ионные связи ионные связи водородные связи; водородные связи; гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы. гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

13 Четвертичная структура Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул. Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул. доменная

14 3. Классификация по типу строения: Фибриллярные белки образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. К фибриллярным белкам относятся кератин и коллаген. Глобулярные белки водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Мембранные белки имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортёры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала. Фибриллярные белкимикрофиламенты микротрубочки кератинколлаген Глобулярные белки Мембранные белки клеточную мембрану рецепторов Фибриллярные белкимикрофиламенты микротрубочки кератинколлаген Глобулярные белки Мембранные белки клеточную мембрану рецепторов

15 Простые и сложные белки Простые белки состоят только из полипептидных цепей. Сложные белки содержат также неаминокислотные, или простатические, группы.