Белки

Белки – высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), состоящие из остатков аминокислот, которые соединены пептидной связью. Белки Протеины Протеиды

Белки важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.животныхчеловекапищеварениябиосинтезаэнергии

В состав белковых веществ входят: углерод, водород, кислород, азот, сера, фосфор. Гемоглобин – C 3032 H 4816 O 872 N 780 S 8 Fe 4. Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Качественный состав белков

Функции белков Строительная (пластическая) – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Каталитическая – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). Двигательная – сократительные белки вызывают всякое движение. Транспортная – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям. Защитная – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ. Энергетическая – 1 г белка эквивалентен 17,6 к Дж. Рецепторная – реакция на внешний раздражитель

первичной структурой белка. Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет Вторичной структурой Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всём протяжении полипептидной цепи.

Полипептидные цепочки с определённой вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. третичной структуры. Это пространственное расположение получило название третичной структуры. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеры «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.

В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков. Однако следует ещё раз отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.

Химические свойства белков Гидролиз (кислотно-основный, ферментативный), в результате которого образуются аминокислоты.

Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания или химических реагентов. Денатурированный белок теряет свои биологические свойства.

Горение- Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жжёных перьев.

Пенообразование- под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость – газ». Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры.

Цветные реакции на белки Ксантопротеиновая – взаимодействие с концентрированной азотной кислотой, которое сопровождается появлением желтой окраски. Биуретовая – взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II), в результате которой появляется фиолетово-синяя окраска.