БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ)

История открытия белка Первый белок, очищенный от примесей был получен в 1728 г. Я. Беккари. Это был белок пшеничного зерна - клейковина Белки стали называть протеинами (от греческого protos – первый)

БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ) Это высокомолекулярные природные полимеры, состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями

СООН – карбоксильная группа, обладает кислотными свойствами; NH 2 – аминогруппа, которая обладает основными свойствами, следовательно в водных растворах аминокислоты являются амфотерными соединениями (имеют одновременно основную и кислотную группы) и поэтому в пищевых системах играют роль буферных растворов, поддерживающих определенную концентрацию водородных ионов. R – характер радикалов играет важную роль в пространственном строении белков.

Полимер, состоящий из аминокислот

Функции белков в клетке

Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до белков

Незаменимые аминокислоты не вырабатываемые организмом человека, а поступающие в него в готом виде, т.е. с белками пищи (триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин)

Уровни организации белковых молекул

Первичная структура белков - линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Стабилизирована ковалентными пептидными связями

Образование пептидной связи

Конформация пептидных цепей в белках

Вторичная структура Полипептидная цепь закручивается в виде α-спирали Ветки скреплены между собой межпептидными водородными связями (через 4 аминокислоты) Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали Пептидный остов Радикалы аминокислот Водородные связи

Третичная структура – трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействия между радикалами аминокислот, которые располагаются на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи Стабилизирована ионными, водородными, гидрофобными связями, дисульфидными связями

Четвертичная структура белка – представляет собой олигомерный белок, состоящий из нескольких полипептидных цепей Например, гемоглобин-это сложный белок, состоящий из четырех полипептидных цепей, соединенных четырьмя гемами-небелковыми образованиями. Стабилизирована ионными, водородными, гидрофобными связями

По форме молекул белки делятся на 2 группы: Фибриллярные (белки мышечной ткани животных) ферменты, гемоглобин, миоглобин Глобулярные (шаровидные – большинство белков растений и др. объектов) коллаген, миозин

БЕЛКИ Сложные белки – это двухкомпонентные белки, состоящие из простого белка и небелковой части ПРОТЕИДЫПРОТЕИНЫ Простые белки – это такие вещества, молекула которых состоит только из аминокислот

Белки представляют собой наиболее сложные коллоидные соединения 1. В растворах белки обнаруживают очень низкое осмотическое давление 2. Незначительная способность к диффузии 3. Высокой вязкости 4. Набухание в очень больших пределах с образованием гелей и студней 5. Способность к адсорбции 6. Амфотерность 7. Ионизация, наличие заряда, электрофоретическая подвижность 8. Гидрофильность, растворимость в воде 9. Склонность к денатурации, осаждению 10. Способность к гидролизу с расщеплением пептидных связей 11. Растворы белков обладают способностью к светорассеянию и способностью к поглощению УФ-излучения при 280 нм

Белки – амфотерные электролиты Белки, как и аминокислоты амфотерны, благодаря наличию свободных –NH 2 и –СООН – групп При рН=4,6…4,7 число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белков одинаково – изоэлектрическая точка Характерны свойства кислот и оснований

Денатурация белков В основе денатурации лежат глубокие внутримолекулярные перестройки, приводящие к изменению специфической конфигурации белковой молекулы (вторичной, третичной структуры) Физические агенты: нагревание, УФ-лучи, рентгеновские лучи, ультразвуковое излучение, высокое давление Химические агенты: концентрированные кислоты и щелочи, соли тяжелых металлов, алкалоидные реактивы, многие органические растворители Обратимая денатурация Необратимая денатурация

Денатурация Обратимая (под действием концентрированног о раствора NаСl) Необратимая (под действием солей тяжелых металлов, концентрированных кислот и щелочей органических ядов (фенола)) Термическая (при нагревании) Химическая

Гидролиз белков Взаимодействие белков с водой, в ходе которого белок утрачивает свою первичную структуру

Пенообразование – способность белков образовывать эмульсии в системе жидкость-газ, называемые пенами