Руководитель Учитель МБОУ «Атлашевская СОШ» Алихметкина Дина Григорьевна. Выполнила ученица 11 класса Александрова Юлия. - презентация

1 Руководитель Учитель МБОУ «Атлашевская СОШ» Алихметкина Дина Григорьевна. Выполнила ученица 11 класса Александрова Юлия.

2 Белки – природные полимеры, молекулы которых построенные из остатков аминокислот соединенных пептидной связью. Белки, или протеины ( переводе с греческого «протос» - первый, главный). Находятся в протоплазме и ядре всех растительных и животных клеток, являются главными носителями жизни.

3 Состав белков Относительная молекулярная масса белка колеблется От 10 тысяч до многих миллионов. Элементарный состав белка колебается незначительно : C %, O - 21,5 - 23,5%, N - 16,8 - 18,4%, H - 6,5 - 7,3%, S - 0,3 - 2,5%. Некоторые белки содержат P, Se и др. Белки – сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из α-аминокислот

4 Классификация белков по составу ПротеиныПротеиды Состоят из остатков аминокислот Состоят из остатков аминокислот + небелковые /простетические/ группы Альбумины белок куриного яйца Глобулин глобулин кровяной сыворотки Проламины глиадин клейковины Нуклеопротеиды Белок + нуклеиновая кислота Хромопротеиды Белок + небелковые окрашенные вещества гемоглобин

5 Структура белковой молекулы первичная вторичная третичная четвертичная

6 Первичная структура белка Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи соединенных между собой пептидными связями. Большинство белков состоят из 20 - L- аминокислот. Незаменимых аминокислот для человека- 8 для взрослых, 10 - для детей, для белой крысы-10, для цыплят-15. Первый белок, у которого была расшифрована первичная структура, гормон инсулин (1955 г.).

7 Виток – 3,6 аминокислотных остатка Шаг - 0,544 нм. -CO- -NH- Вторичная структура белка скрученная в спираль полипептидная цепь. Удерживается в пространстве за счет образования многочисленных водородных между группами –CO- и –NH-, расположенных на соседних витках спирали. Полипептидная цепь скрученная в спираль, удерживающуюся посредством образования водородных связей между остатками карбоксильной и аминной групп разных аминокислот

8 Третичная структура Реальная трехмерная конфигурация закрученной в пространстве спирали полипептидной цепи (т. е. Спираль, скрученная в спираль). Поддерживается связями, возникающими между функциональными группами радикалов.

9 Четвертичная структура белка Форма взаимодействия между несколькими полипептидными цепями. Между собой полипептидные цепи соединяются водородными, ионными,гидрофобными и др. связями. Молекула гемоглобина (Mr = (C 738 H 1166 O 208 S 2 Fe) = 68000) построена из четырех полипептидных цепей (Mr= каждая). При соединении с кислородом молекула изменяет свою четвертичную структуру, захватывая кислород. Именно пространственная структура определяет химические и биологические свойства белков ( гемоглобин, инсулин)

10 Физические свойства Глобулярные белки (растворяются в воде или образуют коллоидные растворы) Фибриллярные белки (в воде нерастворимы)

11 Химические свойства белков Денатурация белка Гидролиз белка Цветные реакции на белок

12 Денатурация белков Факторы вызывающие денатурацию: температура, механическое воздействие, действие химических веществ и др. Белок при денатурации утрачивает ряд важнейших функций живой структуры: ферментативные, каталитические, защитные и др. Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой молекулы под действием внешних факторов.

13 Гидролиз белков O H O O O || | || || || -NH-CH-C-N-CH-C- n + 2n H 2 O n H 2 N-CH-C-OH + n H 2 N-CH-C-OH | | | | R 1 R 2 R 1 R 2 Полипептид ( белок ) Аминокислота -1 Аминокислота -2 Белок + водаполипептиддипептид аминокислоты Взаимодействие белков с водой

14 Виды гидролиза кислотныйферментативный Происходит в желудке и кишечнике под действием пищеварительных ферментов Используется для определения структуры белков Полностью определена структура некоторых белков: гормона инсулина, антибиотика грамицидина, миоглобина, гемоглобина и т. д.

15 Качественные реакции на белок Биуретовая Ксантопротеиновая Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина) дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе.

16 Для синтеза белков широко используют твердофазный метод, разработанный в начале 1960-х гг. американским химиком Б.Меррифилдом. В этом методе первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, и к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. По окончании синтеза готовая полипептидная цепь отрывается от носителя. Синтез белков В настоящее время искусственное получение белков осуществляется не с помощью химического, а с помощью микробиологического синтеза, путем использования микроорганизмов. В живой природе синтез белков происходит чрезвычайно быстро, всего за несколько секунд. Живые клетки это хорошо организованные «фабрики», в которых четко налажена система поставки сырья (аминокислот) и технология сборки. Информация о первичной структуре всех белков организма содержится в дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК).

17 Биосинтез белка

18

19

20 Биологические функции белков Белки Каталитическая - ферменты Защитная – обезвреживают чужеродные вещества (глобулин) Транспортная – переносят различные вещества (гемоглобин) Регуляторная – гормоны (инсулин) Двигательная – Все виды движения (миозин) Пластическая - материал клетки (коллаген) Энергетическая - снабжают организм энергией