Тема урока:

ОРГАНИЧЕСКИЕ ВЕЩЕСТВА БЕЛКИЖИРЫУГЛЕВОДЫ НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ АТФ Цели урока: Познакомиться со знаниями об органических веществах клетки – белках; выполнить опорный конспект в тетради; приготовиться к лабораторной работе

природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот, которые соединены пептидными связями в длинные цепи. СТРУКТУРНАЯ составляет оболочки вирусов; компонент всех мембран; коллаген – компонент соединительной ткани (кости, хрящи, сухожилия) и кожи; кератин (перья, шерсть, волосы, рога); эластин (связки, стенки кровеносных сосудов); ТРАНСПОРТНАЯ гемоглобин; гемоцианин (перенос О у беспозвоночных); сывороточный альбумин (перенос жирных кислот); глобулины (перенос ионов металлов и гормонов) ТРАНСПОРТНАЯ тибулины (обеспечивают работу веретена деления клетки); флагеллин (обеспечивает движение жгутиков прокариот); актин и миозин (обеспечивают сокращение волокон поперечнополосатой мускулатуры ФУНКЦИИ

РЕЦЕПТОРНАЯ компоненты гликокаликса; антигены тканевой совместимости; светочувствительные пигменты сетчатки глаза; фитохром (фотопериодические реакции) ФЕРМЕНТАТИВНАЯ все ферменты – это белки (катализируют все химические реакции в клетке) ЗАЩИТНАЯ антитела; интерфероны (универсальные противовирусные белки); тромбин, протромбин предохраняет организм от кровопотери; каталаза (препятствует развитию свободнорадикальных процессов) ПИЩЕВАЯ белки пищи являются единственным источником аминокислот; казеин молока – вскармливание детенышей млекопитающих. ЗАПАСАЮЩАЯ ферритин (запасает железо в печени, селезенке, яичном желтке); миоглобин (запас кислорода в мышцах) альбумин (запасает воду в яичном желтке) белки семян ФУНКЦИИ

РЕГУЛЯТОРНАЯ гормоны – белки (инсулин, соматропин); нейропептиды – присутствуют в мозге и влияют на функции центральной нервной системы. ТОКСИНЫ самые сильные токсины – микробные (ботулинический, столбнячный, дифтерийный, холерный); токсины – яды змей, пауков, скорпионов, жаб; токсины многих грибов, пчел. АНТИБИОТИКИ широкий спектр антимикробного действия.

Вещества белковой природы известны с давних времен. Начало их изучению положено в середине XVIII в. итальянцем Я.Б.Беккари, который предложил углеродную теорию. Через 100 лет ученые пришли к выводу, что белки – главный компонент живых организмов. Затем из белковых гидролизатов были получены продукты расщепления, и возникла гипотеза о том, что белки состоят из остатков аминокислот (А.Я.Данилевский). Над проблемой строения белков долгое время работал Э.Г.Фишер. На основе его работ была создана полипептидная теория строения белков. Было доказано, что в состав белков входят атомы углерода, водорода, кислорода, азота, серы, фосфора и другие (табл.). Таблица Элементный состав белков Элемент Содержание, % C 50–55 H 6,5–7,3 O 19–24 N 15–19 S 0,2–2,4

Под первичной структурой белка понимают последовательность расположения аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях, составляющих молекулу белка. Если принять аминокислоту за бусинку, то даже из небольшого числа бусинок можно составить несколько разных сочетаний.

Некоторые участки полипептидной цепи в молекулах белков свернуты в виде -спирали -Спираль характеризуется плотной упаковкой скрученной полипептидной цепи, так что все пространство внутри «цилиндра», в пределах которого идет закручивание, заполнено. Элементарно закручивание можно представить следующим образом: накручиваем кусочек проволоки на карандаш, получая тем самым спираль.

Под третичной структурой белковой молекулы понимают общее расположение ее одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями. Считают, что третичная структура белковой молекулы определяется первичной структурой, т.к. решающая роль в поддержании характерного расположения полипептидной цепи принадлежит взаимодействию радикалов аминокислот. Особую роль в поддержании третичной структуры белка играют дисульфидные мостики, именно они прочно фиксируют расположение участков полипептидной цепи. Таким образом, положение в молекуле белка остатков цистеина предопределяет характер меж радикальных связей и, следовательно, третичную структуру.

Структура, характеризующаяся наличием в белковой молекуле определенного числа полипептидных цепей или субъединиц, занимающих строго фиксированное положение, вследствие чего белок обладает той или иной биологической активностью, называется четвертичной. С этой точки зрения детально изучено строение некоторых белков.

Денатурация

Денатурация и ренатурация белка. Высшие структуры белка могут легко разрушаться при воздействии на полипептидную молекулу разных факторов внешней среды ( например, температуры). Этот процесс называется ДЕНАТУРАЦИЕЙ. Во многих случаях он обратим, но не всегда. Существуют белки, которые после денатурации не способны восстанавливать утраченные структуры, то есть не могут денатурировать.

Воздействие факторов среды ( температура и др.) Денатурация белка – разрушение его третичной и вторичной структур. Прекращение действие фактора Ренатурация – восстановление утраченных структур (характерна не для всех белков).

1. Изменятся ли свойства белка при нарушении последовательности аминокислотных звеньев в линейной полимерной цепи? 2. Напишите уравнение реакции получения трипептида из дипептида глицилаланина и аминокислоты цистеина: 3. Чем отличается вторичная структура белка от первичной? 4. За счет чего удерживается форма молекулы белка во вторичной структуре? 5. В чем отличие третичной структуры белка от первичной и вторичной? 6. В одном из белков содержится 0,32% серы. Определите Mr белка, если предположить, что в молекуле содержится один атом серы. Ответ. Mr(белка) =

Классификация белков по составу К простым белкам (протеинам) относят альбумины, глобулины, гистоны, склеропротеины. К сложным белкам (протеидам) относят: фосфопротеиды (казеин), глюкопротеиды (муцин), нуклеопротеиды, хромопротеиды, липопротеиды, флавопротеиды, металлопротеиды. Классификация белков по их структуре Фибриллярные белки – в них наиболее важна вторичная структура – нерастворимы в воде, отличаются механической прочностью. К ним относят коллаген и миозин. Глобулярные белки – в них наиболее важна третичная структура. Полипептидные цепи таких белков свернуты в компактные глобулы, они растворимы в воде или солевых растворах, легко образуют коллоидные суспензии. К глобулярным белкам относят ферменты и гормоны. Промежуточные белки – фибриллярной природы, но растворимы в воде, к ним относится фибриноген.

Оцените степень правильности приводимых ниже утверждений: 1. Мономер белка – аминокислота; да; нет; 2. Первичная структура белка представляет собой спираль; да; нет; 3. В состав аминокислоты входит радикал; да; нет; 4. Мономер состоит из полимеров; да; нет; 5. Четвертичная структура белка возникает как результат нескольких белковых молекул; да; нет;

Внимательно прочитайте текст учебника; приготовьте сообщение об из функций белка. Разнообразие белков и наличие у них четыре пространственных структур объясняет тот факт, что белки выполняют в клетке и организме множество функций. Но об этом поговорим на следующем уроке.