Ферменттер

Ферменттерге жалпы сипаттама Тірі ағзалар үнемі қозғалыста және тепе-тендікте болады, яғни ағзаға сырттан қоректік заттар еніп тұрады және керексіз өнімдер сыртқа шығарылады. Бұл құбылысты зат алмасу деп атайды. Зат алмасудың қалыпты жүруін орталық жүйке жүйесі және эндокрин (ішкі секреция) бездерінің гормондары реттейді. Эндокрин бездері өз әсерін ферменттер арқылы іске асырады. Ағзаның барлық клеткасында бір мезгілде белгілі ретпен және өзара үйлесімді де алуан түрлі химиялық реакциялар жүріп жатады. Ал ферменттер осы реакцияларды миллиондаған есе жылдамдатады. Тіршіліктің мағынасы да осында. Егер ферменттер катыспаса, ағзадағы химиялық реакциялар өте баяу да тәртіпсіз жүрер еді. Мұндай жағдайда тіршіліктің өзі де болмайды. Сондықтан да ферменттер барлық тіршілік процестерінің негізі болып табылады. Ал ферменттер әсерінің қандай болмасын бұзылуы әртүрлі жайсыз құбылыстарға душар етеді. Ферменттер деп ағзада жүретін алуан түрлі биохимиялық процестерге катализатор ретінде әсер ететін белоктік табиғаты бар қосылыстарды айтады. Фермент деген атау ғалымдарға көптеген жылдардан бері белгілі болса да, оның табиғи қасиеті соңғы жылдары ғана анықтала бастады.

Әдетте химиялық реакциялардың жүру жылдамдығын шапшаңдататын заттарды катализаторлар деп атайтыны белгілі. Ал ферменттер өсімдіктер мен жануарлар және микроорганизмдер клеткаларынан бөлінетін белок тектес, ағзадағы биохимиялық реакцияларды сан мың есе шапшаңдататын қабілеті бар зат. Мұның қатысуынсыз қоректік заттардың ағзада сіңуі мүмкін емес. Осыған сәйкес ферменттерді биологиялық катализаторлар деп атайды, өйткені, олар тірі ағзада өтетін зат алмасу процесіне тікелей ат салысады. Фермент (лат. fermentum ашу) деген терминмен қатар әдебиетте энзим (гр. епаут, еп ішкі, zyrne ашытқы) деген сөз де қолданылады. Ферменттер жасушаларда синтезделіп, биохимиялық реакцияларға қа­тысатын ақуыздық табиғаттағы биокатализатор болып табылады. Фермент немесе энзим (лат. fermentum – ашу; грек. en – ішінде, zim – ашытқы; 19 ғ. Ван Гельмонт ұсынған) алғашқыда ашыту үдерістерін­де анықталған зат.

Энзимология, ферментология – ферменттерді зерттейтін ғылым саласы. Ол басқа ғылымдармен: биология, генетика, фармакология, химиямен тығыз байланысты. Ферменттердің қызметі туралы алғашқы ғылыми еңбекті Кирхгофф (1814) жариялады. Кейін ашу үдерісі ашытқы жасушаларында ғана өтеді деген ұйғарым жасаған Л. Пастерге (1871), Либих фермент­тер жасушалардың өмір сүруіндегі пайда болған өнім, ол жасушада да, олардан бөлек те қызмет атқарады деген қарсы пікір білдірді. Либихтің ғылыми көзқарасы М. Манассейна (1871), Бухнер (1897) зерттеулерінде эксперимент жүзінде дәлелденді. Жасушаларда синтезделген ферменттер өзіне тән арнайы қызметтер­ін организмнің барлық мүшелерінде атқарады. Ферменттік қасиет, негізінен глобулалық құрылымдағы ақуыздарға тән екені белгілі. Бірақ, қазіргі кезде кей­бір фибриллалық ақуыздар да (актин, миозин) катализдік белсенділік көрсететіні анықталды.

Ферменттер әсерінің теориясы (Э. Фишер, 1890ж.), ферментті реакциялардың кинетикасы (Л.Михаэлис пен М. Ментен,1913ж) жөніндегі жұмыстар жарық көрді. XX ғасырдың бас кезінде И.П. Павлов және оның әріптестері ас корытушы ферменттердің белоктік табиғаты жөнінде өте маңызды мәліметтер алады. Олар иттің қарынындағы сөлдің активтігі оның құрамындағы белоктарға байланысты екенін анықтады. Қарын сөлінде белок аз болса, онда пепсин де шағын мөлшерде болды. Өз мәліметтерін және басқа да ғалымдардың зерттеулерін талдай келіп, Павлов ферменттер дегеніміз белоктік заттар деген қорытындыға келді. Ең алғаш таза ферментті 1926 ж. жас биохимик Дж. Самнер кристалл түрінде алды. Ол канавалия деген өсімдік дәнінен уреаза ферментін бөліп алып, оның кристалдарының белоктан тұратынын анықтайды. Бұдан кейін 1930 ж. Дж. Нортроп пепсин кристалдарын, ал келесі жылы сол Нортроп пен М. Кунитц екеуі кристалды трипсинді бөліп алады. Осы екі ферменттің екеуі де белок екен.

Джеймс Самнер

Ферменттердің жалпы қасиеттері Ферменттер барлық тірі организмдер құрамына кіретін арнайы ақуыздар. Химиялық реакцияларды жеделдетеді. Реакция түрлеріне сай ферменттер 6 топқа бөлінеді: 1.оксидоредуктазалар; 4.лиазалар; 2.трансферазалар; 5.изомеразалар; 3.гидролазалар; 6.лигазалар. Фермент - катализатор қызметін атқаратын ақуыздардың ерекше түрі айтылатыны белгілі. Катализатор дегеніміз – ағзада жүретін химиялық реакциялардың бағытын өзгертетін немесе жүру қарқындылығын арттыратын арнайы молекулалар. Сонымен, ферменттер қатарына бөтен ақуыздарды ыдыратып, немесе реакцияны басқа бағытқа аудара алатын катализаторлар кіреді. Бұл дегеніміз адам үшін өте қажетті заттар түзілетін қажетті реакциялардың бастамасы.

Ферменттердің аса тұрақсыздығына байланысты әсері де көптеген факторларға тәуелді келеді. Оның ең бірінші қасиеті химиялық реакцияны өте шапшандатып, тездетіп жібереді. Мұны қарапайым мысалмен былай түсіндіруге болады. Айталық, химиктер кез келген реакцияны тездету үшін катализаторды қолданады. Катализатор өте аз мөлшерде пайдаланылса, ферментті болар-болмас қолданып-ақ реакцияны өте тез жүргізуге жетеміз. Мысалы катализатор әсерінен кез-келген химиялық реакциялар бір секундтай уақыт аралығында өтсе, ал ферментті қатыстырғанда, бір секундтың оннан бір бөлігіндей-ақ уақыт кетеді екен. Реакция қаншалықты шапшаң жүрсе бізге қажетті заттардың көп өндірілетініне ешқандай күмән жоқ. Турасын айтқанда бұл өте маңызды нәрсе. Фермент катализатордың осынау қасиеті тірі ағзалардың өмір сүруінде де үлкен рөл атқарады. Өйткені, осыншалықты тездеткіш қосылыс болмаса адамның денесінде болып жататын өте қажетті сан алуан реакция аз уақытта іске аса қоймас еді.

Температураның әсері. Ферменттің жоғары активтігі 36-40ºС байқалады. Папаин бұған жатпайды. Оның активтігі 80º та да білінеді, ал каталазаға деген қолайлы температура 0 және 10ºС арасында жатыр. Температура ºС қа жеткенде фермент өзінің катализдік қабілетін жоғалтады (инактивацияланады), денатурацияға ұшырайды. Инактивация реакцияның ұзақтығына және табиғатына байланысты.Кебір ферменттер құрғақ күйінде ºС салқындыққа дейінгі температураға төзімді келеді. Температураны біртіндеп 37ºС қа дейін жоғарылатса, олардың активтігі қалпына келеді. Ферменттің бұл қасиетін малды қолдан ұрықтандыруға арналған ұрық сұйығын (сперма) сақтау үшін пайдаланады. Ортаның рН-қа әсері.Әрбір ферменттің өте жоғары активтік көрсететін қолайлы рН аймағы бар. Мысалы, пепсин рН 1,5-2,5; трипсин рН 8-9; сілекей амилазасы рН 6,9-7; уреаза pH 7,2-8; болғанда ең жоғары активтік көрсетеді.

Талғампаздығы (іріктеушілігі). Әрбір фермент, құрылысы жағынан ұқсас тек белгілі бір субстратқа, немесе заттар тобына ғана әсер етеді. Яғни, қандай да бір басқа заттарға емес, тап сол берілген затқа әсе етуге бейімділігін айтды. Әрбір фермент тек белгілі бір реакцияны ғана катализдейді. Мәселен, уреаза ферменті бір ғана несеп нәрінің ыдырау реакциясын катализдейді. Сахараза тек сахарозаны ыдыратады. Талғаушылықтың үш негізгі түрін айырады: 1.Топтық талғаушылық -ферменттің белгілі бір химиялық байланыстарды үзе отырып заттар тобына әсер етуін айтады. Мысалы, пепсин, трипсин белоктардағы пептидтік байланыстарды гидролиздейді: 2.Жекелеген талғаушылық - фрмент тек белгілі бір затқа ғана әсер етеді. Мәселен, каталаза сутек асқын оксидін суға жән оттегіне ыдыратады. 3.Құрылымдық талғаушылық - ферменттің тек бір ғана кеңістік изомеріне әсер етіп, оның оптикалық антиподтарын катализдемеуін айтады. Мәселен, фермент моносахаридтердің Д қатарын, табиғи амин қышқылдарының a қатарын ғана ыдырата алады.

Ферменттің талғаушылық қасиетінің биологиялық маңызы өте зор, өйткені ферменттер осындай қасиетінің арасында зат алмасу процесін реттеп отырады. Олар рекцияның жылдамдығын қай заттар, қандай бағытта өзгертетінін, өзгеру жолдары белгілейді. Ферменттердің негізгі қасиеті олардың активтілігі. Мысалы, крахмал клейстрінің судағы ерітіндісіне, сутегінің пероксидіне және кәдімгі сүтке ферменттерді қоспасақ, біз крахмалдың қантқа айналғанын, сутегі пероксидінің ажырағанын және сүттің ұйығанын байқай алмаймыз. Ал крахмал ерітіндісіне аз ғана мөлшерде амилаза ферментін қоссақ, оның аз уақыттың ішінде глюкоза кантына айналғанын көреміз. Сол сияқты каталаза ферментінің әсерінен сутегінің пероксиді ажырайды, ал мәйек ферменті қосылса сүт тез арада ұйиды.

Ферменттердің атауы және жіктелуі Ферменттердің қазірні атаулары мен жіктеуін 1961 ж. Халықаралық биохимиялық Одақтың Комиссиясы бекіткен.Ферменттерді екі жолын атайды: жүйелі (рациональдық) және тривиалдық (жұмысшы). Жүйелі бойынша әрбір фермент атауының алдына оның шифры қойылады. Шифр төрт цифрдан құралады. Біріші цифр ферменттің қай класқа жататынын көрсетеді. Екінші цифр оның класс тармағын білдіреді. Үшінші цифр класстармағының түрін аңықтай түседі. Төртінші сан ферменттің осы класс тармағындағы рет нөмерін білдіреді. Ферменттің цифрындағы әрбір цифр бір бірінен нүктемен бөлінеді. Өте қысқа, әрі пайдануға қолайлы тривиалды атау болып саналады. ферментке «аза» суффиксін жалғау арқылы. Мыс. крахмалды (аmylum) ыдыратушы фермент амилаза.

Жаңа жіктеу бойынша белгілі ферменттердің барлығы алты класқа бөлінеді. Оксидоредуктаза сутегінің атомдарын немесе электрондарды бөліп және қосып алу арқылы субстарттың тотығу тотықсыздану процесін үдететін фермент. Трансфераза атомдардың түрліше топтарының тасымалдану реакциясын катализдейтін фермент. Тасымалдайтын тобының атауына сәйкес метилтрансфераза, аминотрансфераза және т.б. деп аталады. Гидролаза заттардың түрліше топтарының гидролизіне қатысатын фермент: а) эстеразалар күрделі эфирлі байланыстарды гидролиздейді. ә) липаза триглицеридтерді глицерин және май қышқылына ыдыратады. б) гликозидазалар көмірсулардағы глюкозидтік байланыстарды гидролиздейді. Оларға амилаза, лактаза, мальтаза және т.б. жатады. в) протеиназалар белоктардағы, полипептидтердегі пептидтік байланыстарды гидролиздейді.

Лиаза еселенген байланысты түзе немесе бұза отырып, түрлі атомдар тобы қосып немесе ажыратып алу реакциясын катализдейтін фермент. Изомераза изомеризация реакциясын катализдейтін фермент. Лигаза (синтетаза) АТФ энергиясының есебінен түрлі заттардың синтезделу реакциясын шапшаңдататын фермент. Тіршілік процестерінің қалыпты өтуі ферменттердің әрекетіне байланысты. Ферментативтік реакциялардың бұзылуы әр түрлі ауруға шалдықтырады. Сондықтан да, кез келген ферменттің клеткадағы немесе биологиялық сұйықтардағы активтігін анықтау арқылы әр түрлі органлармен тканьдердегі өтіп жатқан өзгерістер жайында мағлұматтар алуға болады.