Часть 8. Особенности строения, реакционной способности и методы синтеза углеводов, аминокислот, гетероциклических соединений 8.2 Аминокислоты и белки

Аминокислоты и белки Аминокислоты – соединения, содержащие в молекулах одновременно амино- и карбоксильные группы. Наибольшее распространение получили -аминокислоты. Белки – это сложные полимерные вещества, построенные из остатков аминокислот.

Часть 8. Особенности строения, реакционной способности и методы синтеза углеводов, аминокислот, гетероциклических соединений Аминокислоты

Аминокислоты Общая формула -аминокислот такова: В качестве радикала R в состав важнейших природных аминокислот входит около 20 различных групп. Исключение составляет аминокислота пролин, имеющая несколько иную структуру. Кроме них, в природе встречается еще несколько редких аминокислот. Цистеин и гидроксипролин, производные цистеина и пролина, также встречаются в белковых молекулах. Каждая из аминокислот имеет стандартное сокращенное обозначение.

Названия аминокислот

Незаменимые аминокислоты Заместители R, входящие в состав различных аминокислот, различаются размерами, формой, полярностью, наличием функциональных групп. Некоторые из этих заместителей полярны, другие нет, в состав некоторых из них входят гидроксильная или карбоксильная группа, ароматическое кольцо или иные фрагменты структуры. Благодаря этим различиям, аминокислоты сильно отличаются друг от друга по свойствам и могут образовывать белки самого разного состава. Двенадцать из этих двадцати аминокислот могут быть синтезированы человеческим организмом.

Незаменимые аминокислоты Восемь других, называемых незаменимыми, человек должен получать с пищей. Для взрослых людей незаменимыми являются: Валин (Val) Метионин (Met) Изолейцин (Ilе) Треонин (Thr) Лейцин (Leu)Триптофан (Тгр) Лизин (Lys)Фенилаланин (Phe) Дети в возрасте до 6 лет должны получать с пищей еще две аминокислоты: Аргинин (Arg)Гистидин (His)

Источники и строение аминокислот Далеко не все белки содержат все незаменимые аминокислоты в достаточном количестве. Животные белки обычно богаче этими аминокислотами, чем растительные. Наилучший источник незаменимых аминокислот яйца и молоко. Среди источников растительных белков полный и сбалансированный набор незаменимых аминокислот содержат хлеб, арахисовое масло и особенно рис. Все природные аминокислоты (кроме глицина) имеют в молекуле асимметрический -углеродный атом и принадлежат к L-ряду. Для большинства аминокислот (кроме цистеина) это соответствует S-конфигурации хирального центра.

Физические свойства Аминокислоты бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде, труднее – в органических растворителях, имеют высокую температуру плавления ( °С, часто с разложением). Многие аминокислоты сладкие на вкус.

Кислотно-основные свойства Эти свойства указывают на взаимодействие аминных и кислотных групп, вследствие чего аминокислоты в твердом состоянии и в растворе (в широком интервале рН) находятся в цвиттер-ионной форме.

Кислотно-основные свойства Цвиттер-ионная структура характерна для -аминокислот при рН~6,1. Аминокислоты существуют в виде цвиттер-ионов в чистых водных растворах и в живой клетке, которая имеет рН около 7,4. Значение рН, при котором аминокислоты существуют в виде цвиттер-иона, называется изоэлектрической точкой (рI). Каждая аминокислота характеризуется собственным значением рI, которое определяется структурой и свойствами радикала R. Все аминокислоты в изоэлектрической точке имеют минимум растворимости (в растворах кислот и щелочей растворимость возрастает).

Химические свойства Химические свойства аминокислот обусловлены их строением, наличием противоположных по своему характеру функциональных групп, т.е. они должны проявлять свойства оснований и кислот, амфотерные свойства. В растворе аминокислоты, содержащей в составе молекулы одну аминогруппу и одну карбоксильную группу, регистрирует нейтральную реакцию, происходит как бы взаимная нейтрализация противоположных по свойствам функциональных групп.

Химические свойства В кислых растворах аминокислоты проявляют свойства основания, а в щелочных кислоты, например:

Химические свойства Реакции по карбоксильным группам аминокислот, аминогруппа которых защищена ацилированием или солеобразованием, протекают аналогично превращениям карбоновых кислот. Аминокислоты легко образуют соли, сложные эфиры, амиды, гидразиды, азиды, тиоэфиры, галогенангидриды, смешанные ангидриды и т.д. При сухой перегонке в присутствии Ва(ОН) 2 аминокислоты декарбоксилируются.

Химические свойства Реакции аминогрупп аминокислот аналогичны превращениям аминов. Аминокислоты образуют соли с минеральными кислотами, легко ацилируются хлорангидридами кислот в водно-щелочном растворе и алкилируются алкилгалогенидами и др.

Химические свойства Реакции с одновременным участием групп NH 2 и СООН наиболее характерны для -аминокислот, которые способны образовывать устойчивые 5-членные гетероциклы. С ионами переходных металлов (Сu, Zn, Ni, Co, Pb, Ag, Hg, Cr) образуют цветные прочные хелатные водорастворимые комплексы. Образование пептидной связи.

Химические свойства Качественной реакцией на -аминокислоты является нингидринная реакция. В водных растворах при нагревании появляется окраска раствора от желто-красной до сине- фиолетовой.

Часть 8. Особенности строения, реакционной способности и методы синтеза углеводов, аминокислот, гетероциклических соединений Пептиды

Образование пептидной связи При взаимодействии друг с другом аминокислоты образуют более сложное вещество – дипептид. Пептидная (амидная) связь

Образование пептидной связи Аминокислота со свободной аминогруппой NH 2 (N-концевая аминокислота) записывается в формулах пептидов слева, а аминокислота со свободной карбоксильной группой СООН (С-концевая аминокислота) справа N-концевая аминокислота С-концевая аминокислота

Образование пептидной связи Дипептиды могут реагировать с третьей аминокислотой с образованием трипептида и так далее. Число возможных комбинаций из двадцати аминокислот (а следовательно, и число возможных белков) чрезвычайно велико. Трипептиды, состоящие только из трех аминокислотных остатков глицина, аланина и серина представляют собой 27 вариантов.

Образование пептидной связи 1 Gly-Gly-Gly 10 Gly-Gly-Ser19 Ala-Ala-Ser 2 Аlа-Аlа-Аlа11 Gly-Ser-Gly20 Ala-Ser-Ala 3 Ser-Ser-Ser12 Ser-Gly-Gly21 Ser-Ala-Ala 4 Gly-Ala-Ser13 Gly-Gly-Ala22 Ser-Ser-Ala 5 Gly-Ser-Ala14 Gly-Ala-Gly23 Ser-Ala-Ser 6 Ser-Ala-Gly15 Ala-Gly-Gly24 Ala-Ser-Ser 7 Ser-Gly-Ala16 Ala-Ala-Gly25 Ser-Ser-Gly 8 Ala-Gly-Ser17 Ala-Gly-Ala26 Ser-Gly-Ser 9 Ala-Ser-Gly18 Gly-Ala-Ala27 Gly-Ser-Ser Молекулы, изображенные под номерами 4 и 6, не идентичны. В первом случае С-концевой аминокислотой является серин, а во втором глицин. Аналогично не являются идентичными соединения 10 и 12, 13 и 15, 16 и 18 и др.

Химические свойства Пептиды различаются по физическим, химическим и физиологическим свойствам. Число возможных молекул быстро растет с увеличением количества аминокислотных остатков в молекуле и числа используемых аминокислот. Из 20 аминокислот можно построить различных белков, каждый из которых содержит 50 аминокислотных остатков. Это громадное число, которое практически невозможно себе представить. Тем не менее живые организмы синтезируют только необходимые им белки, приспособленные для собственных нужд.

Часть 8. Особенности строения, реакционной способности и методы синтеза углеводов, аминокислот, гетероциклических соединений Белки и полипептиды

Белки Белки природные высокомолекулярные соединения (биополимеры), основа всего живого на Земле. Молекулы белков это большие полимерные молекулы, в состав которых входит от нескольких тысяч до нескольких сот миллионов аминокислотных остатков, которые соединены между собой амидными связями. Функции белков в организмах многообразны: они входят в состав кожи, мышечной и нервной ткани различных органов человека и животных; это строительный материал клетки. Все жизненные процессы в организме осуществляются при участии белков, например, с их помощью кислород доставляется из легких в ткани, выводится углекислый газ.

Белки Белки играют в организме и защитную роль (обезвреживают чужеродные вещества). Снабжают энергией: при расщеплении 1 г белка освобождается 17,6 кДж. Белки-ферменты катализаторы многих химических процессов, происходящих в организме. Белки основной продукт питания, средняя потребность человека в белке г. Много белка содержится в икре (26,7 %), мясе (13 14 %), рыбе (1318 %), горохе (22 %), кормовых дрожжах (45 %).

Классификация белков Белки подразделяются на две большие группы: простые (глобулярные) белки, или протеины; сложные (фибриллярные) белки, или протеиды. При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получают только -аминокислоты. Гидролиз протеидов дает кроме -аминокислот также другие неорганические или органические вещества.

Протеины Важнейшие протеины: Альбумины хорошо растворяются в воде. Встречаются в молоке, яичном белке и крови. Глобулины в воде не растворяются, но растворимы в разбавленных растворах солей. К глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок миозин. Глутелины растворяются только в разбавленных растворах щелочей. Встречаются в растениях. Склеропротеины нерастворимые белки. К ним относятся кератины, белок кожи и соединительных тканей коллаген, белок натурального шелка фиброин.

Протеиды Протеиды построены из протеинов, соединенных с молекулами другого типа (простетическими группами). Фосфопротеиды содержат молекулы фосфорной кислоты, связанные в виде сложного эфира у гидроксильной группы аминокислоты серина. К ним относится вителлин белок, содержащийся в яичном желтке, белок молока казеин. Гликопротеиды содержат остатки углеводов. Они входят в состав хрящей, рогов, слюны. Хромопротеиды содержат молекулу окрашенного вещества обычно типа порфина. Самым важным из них является гемоглобин переносчик кислорода, окрашивающий красные кровяные тельца. Нуклеопротеиды протеиды, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они представляют собой очень важные с биологической точки зрения белки составные части клеточных ядер. Нуклеопротеиды являются важнейшей составной частью вирусов - возбудителей многих болезней.

Глобулярные и фибриллярные белки 1 – глобулярный белок; 2–4 – фибриллярные белки; 2 – -спираль; 3 – складчатый слой; 4 – тройная спираль

Идентификация белков и полипептидов 1. Если к раствору белка прилить несколько капель раствора медной соли (CuSO 4 ) и прибавить раствор щелочи, то получается раствор фиолетового цвета биуретовая реакция. Реакция связана с диамидами (биуретом). 2. При действии на белки концентрированной азотной кислотой они приобретают желтый цвет ксантопротеиновая реакция (от греч. xаnthos желтый). Реакция связана с нитрованием ароматических аминокислот – фенилаланина и тирозина.

Идентификация белков и полипептидов 3. При нагревании белков со щелочью в присутствии солей свинца (ацетат или нитрат) выпадает черный осадок PbS, что свидетельствует о присутствии серосодержащих аминокислот цистеина, цистина, метионина.

Свойства белков Природные белковые вещества крайне разнообразны: некоторые белки твердые вещества, не растворимые в воде и солевых растворах; большинство белков жидкие или студнеобразные вещества, растворимые в воде (например, альбумин белок куриного яйца) или солевых растворах (например, молочный глобулин). Белки, растворяясь в воде, образуют коллоидные растворы. Белки оптически активные вещества, т.к. образующие их аминокислоты имеют асимметрические атомы углерода.

Свойства белков Белки из растворов осаждаются концентрированными растворами аммонийных солей и солей щелочных металлов. Если к раствору куриного белка прилить раствор сульфата аммония, жидкость мутнеет и появляется осадок. При добавлении воды осадок белка растворяется. Добавление к раствору белка солей тяжелых металлов (Нg, Рb, Сu и др.) приводит к осаждению белка, не растворяющегося в воде. Поэтому для организма крайне вредны поры тяжелых металлов и их солей.

Свойства белков Осаждение белков происходит также концентрированными минеральными кислотами (НNО 3, H 2 SO 4 и др.), формалином и фенолом (поэтому их используют для дезинфекции, а формалин еще и для протравливания семян), а также этиловым спиртом (этим пользуются для консервирования тканей животных и растений). При слабом нагревании белки свертываются. Процессы осаждения, свертывания белков связаны с разрушением их вторичной и третичной структуры, потерей свойств. Эти процессы называются денатурацией белка.

Денатурация белков При сильном нагревании белковые молекулы полностью разрушаются и выделяются летучие продукты, имеющие запах жженых перьев. Этим свойством пользуются для обнаружения белков, установления волокон белкового происхождения (шерсть, натуральный шелк).

Гидролиз белков Гидролиз происходит по месту амидных связей при нагревании белка с раствором кислоты или щелочи: При гидролизе белков получаются различные аминокислоты.

Гидролиз белков В организмах животных и человека происходит гидролиз белков под влиянием ферментов (пепсина, трипсина и др.), при этом аминокислоты попадают в кровь и поступают в ткани и клетки, где образуются белки, необходимые данному организму. Часть аминокислот подвергается окислению и распаду, в результате чего образуются аммиак, углекислый газ и вода. Аммиак превращается в мочевину и выводится из организма мочой.

Строение белков Различают первичную, вторичную и третичную структуры белка. Под первичной структурой понимают аминокислотную последовательность в белковой молекуле. Вторичная структура характеризует геометрию аминокислотной цепи. Третичная общее пространственное строение белковой молекулы. Четвертичная структура осуществляется в некоторых белках, для которых характерно образование олигомерного белка из нескольких полипептидных цепей.

Строение белков Белковая молекула, образованная определенной последовательностью аминокислот, в данных условиях сама примет характерную для нее форму. Однако при изменении внешних условий форма белковой молекулы может меняться.

Первичная структура белка Первичная структура белка определяет его вторичную и третичную структуры, т. е. геометрия и общая форма белковой цепи определяются свойствами и взаимным расположением групп R, входящих в состав аминокислотных фрагментов.

Вторичная структура белка -Спирали и складчатые слои являются примерами вторичной структуры белков. Водородные связи образуются в этих структурах между группой N– Н одного аминокислотного остатка и группой С=О другого. Белковая молекула, образованная определенной последовательностью аминокислот, в данных условиях сама примет характерную для нее форму. Однако при изменении внешних условий форма белковой молекулы может меняться.

Третичная структура белка В поддержании третичной структуры важную роль играют дисульфидные мостики (SS): они прочно фиксируют в пространстве расположение участков полипептидной цепи (или цепей) по отношению друг к другу. Между отдельными радикалами может возникнуть водородная связь. Третичная структура обусловливает биологическую активность белковой молекулы, которая непрерывно изменяет свою структуру под влиянием внешних условий.

Изменение структуры белка

Синтез белков Первые синтезы синтез инсулина и рибонуклеазы были большим достижением органической химии. Синтезировать их удалось с помощью множества химических реакций и операций. Например, при синтезе инсулина проведено около 260 реакций, а при синтезе рибонуклеазы более 11 тысяч операций.

Синтез белков В 1962 г. В. Мерифилдом был разработан твердофазный метод синтеза пептидов. Первую аминокислоту закрепляют на твердом полимере-носителе (полистирольной смоле) и затем наращивают следующие аминокислоты (эти действия выполняют автоматы). Когда полипептидная цепь готова, ее снимают с носителя. Цепь самопроизвольно закручивается в клубок, и полипептид проявляет биологическую (ферментативную) активность.

Синтетические белки В связи с тем, что в рационе человека большой дефицит белковых веществ, органическая химия занялась получением синтетической пищи. В нашей стране этой проблемой занимался академик А.Н. Несмеянов, над ее решением трудятся и сейчас его ученики. В качестве сырья используются различные аминокислоты, жиры и углеводы. В результате созданы искусственные продукты: зернистая икра (основа желатин), волокнистое мясо (основа концентрированный раствор белка), искусственные крупы (основа белок сои, казеин) и др.